_informe 2 Quimica de Alimentos (Listo)

Universidad Nacional Agraria La Molina Laboratorio N°2: Solubilidad de Proteínas

I) INTRODUCCIÓN Las proteínas pueden formar soluciones estables debido a las cargas de hidratación de las moléculas de proteína y a las cargas eléctricas que ella ellass pose poseen en.. Las Las prot proteí eína nass liga ligan n agua agua por por form formac ació ión n de enla enlace ce de hidrógeno con sus diferentes grupos polares −OH, − OOH, NH2, NH, NO. Además las moléculas de agua combinadas con tales grupos polares puede ueden n comb combiinarse arse con con más más moléc olécu ulas las de agua agua por por enla enlace cess de hidrógeno. La solubilidad de las proteínas es la resultante de dos fuerzas que se oponen, la atracción de moléculas de solvente por las moléculas de proteínas promueve su mantención en solución, en cambio la tracción de moléculas de proteínas entre sí tiende a evitar su disolución, es decir las proteínas tienden a ser solubles cuando tienen una carga neta ( a valores de pH por encima o por debajo de sus puntos isoeléctricos. En cambio si se mezcl mezclan an macr macrom omol oléc écul ulas as carg cargad adas as posi positi tiva va y nega negati tiva vame ment nte, e, la atracción electrostática hace que tiendan a asociarse unas con otras. El estudio de los factores que afectan la solubilidad de las proteínas, ha perm permit itid ido o idea idearr gran gran cant cantid idad ad de méto método doss para para prec precip ipit itar ar esta estass sust sustan anci cias as de sus sus solu soluci cion ones es.. Esto Estoss méto método doss tien tienen en su prin princi cipa pall apli aplica caci ción ón en la desp despro rote tein iniz izac ació ión n de los los dive divers rsos os flui fluido doss biol biológ ógic icos os (sang (sangre re,, orin orina, a, liqu liquid ido o cefa cefalo lora raqu quíd ídeo eo,, etc. etc.)) en los los cual cuales es se hace hace nece necesa sari riaa su inte interf rfer eren encia cia en la dete determ rmin inac ació ión n de otra otrass susta sustanc ncia iass pres presen ente tess en estos estos medi medios os.. Las Las prot proteí eína nass son son preci precipi pita tada dass de sus sus soluciones por ciertos ácidos tales como Zn +++, Hg ++, Fe ++, Cu++ y Pb++.


II) OBJETIVO Observar el efecto de diversos agentes sobre la estabilidad de las



proteínas en dispersión.

III) REVISIÓN LITERARIA 3.1. DESNATURALIZACIÓN PROTEICA Al efec efectu tuar arse se modi modifi fica caci cion ones es de pH, pH, fuer fuerza za ióni iónica ca,, temp temper erat atur ura, a, composición del disolvente, etc., se forzará a la molécula de la proteína a asumir una nueva estructura. Las modificaciones más importantes de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, sin escisión de los enlaces peptídicos del esqueleto, se consideran “desnaturalización”. (FENNEMA, 2000) En el caso caso de las las prot proteí eína nass alim alimen enti ticia cias, s, la desn desnat atur ural aliz izac ació ión n suel suelee insolubilizarlas y suponer la pérdida de algunas propiedades funcionales. Sin embargo, en algunos casos es deseable la desnaturalización proteica, ya que las proteínas parcialmente desnaturalizadas son más digestibles y tienen mejores propiedades espumantes y emulgentes que las proteínas nativas. La desnaturalización térmica es también un requisito previo para la gelificación de las proteínas alimentarias inducida por el calor. IMAGEN N°1


Fuente: labpedagogico.unad.edu.co 3.2. MECANISMO DE LA SOLUBILIDAD Los iones de las sales neutras , con molaridades comprendidas entre 0.5 y 0.1 pueden aumentar la solubilidad de proteínas( efecto de la sal o salting-in:salason). Los Inés reaccionan con la cargas de las proteínas y rebajan la

atracción electrostática entre

las cargas opuestas

grupos próximos. Por otro lado la solvatación debido

de

a estos, iones

permiten aumentar la solvatación de las proteínas y por lo tanto su solubilidad.

Si la concentración de las sales neutras

es superior

a 1 M, la

solubilidad de la proteína decrece y puede conducir a una precipitación. Este

efecto

de

hinchazón

(salting-out:desalado)

resulta

de

la

competencia entre la proteína y los iones salinos por las moléculas del agua

necesarias para su solvatación respectiva .con una fuerte

concentración salina , no hay bastante moléculas de agua disponible para la solvatación de proteínas, porque la mayor parte del agua esta fuerte mente ligada a las sales .(Cheftel J.1989)

3.3. SOLUBILIDAD Los equilibrios de solubilidad de las proteínas se alcanzan lentamente. Además los valores de solubilidad

pueden variar según el proceso

seguido para establecer las condiciones finales de pH. Fuerza iónica, temperatura y concentración proteica. Desde el punto de vista práctico los datos sobre las características de solubilidad son muy útiles para poder determinar las condiciones optimas de extracción y purificación de las proteínas , a partir de fuerzas naturales , a si como para la


separación

de fracciones proteicas.la solubilidad bajo distintas

condiciones , también

da una buena indicación

de las aplicaciones

potenciales de las proteínas . Esto se debe al hecho de que el grado de insolubilidad es probablemente, la medida más práctica de la desnaturalización –agregación proteica y porque las proteínas que existen al comienzo

en un estado desnaturalizado, parcialmente

agregado, muestran frecuentemente

un descenso de capacidad

de

gelificación, emulsión o formación de espuma. En fin la solubilidad también es una característica importante a tener en cuenta

con las

proteínas utilizadas en las bebidas. (Cheftel J.1989) Así frecuentemente la solubilidad

proteica a pH neutro o a pH

isoeléctrico, son las primeras propiedades funcionales que se miden en cada etapa de preparación o transformación de un ingrediente proteico. (Cheftel J.1989) La desnaturalización por el calor modifica el perfil de solubilidad de las proteínas frente al pH. A pH y fuerza iónica constantes, la solubilidad de la mayor parte de las proteínas suele crecer a una temperatura entre 0ºC – 40ºC. La excepción son las proteínas muy hidrófobas, como la βcaseína, y algunas proteínas de los cereales, en las que la relación entre incremento de la temperatura del rango citado y solubilidad es negativa. Por encima de 40ºC, el incremento de la energía cinética térmica provoca el desplegamiento de la proteína (desnaturalización), la exposición de grupos apolares, la agregación y la precipitación, es decir, un descenso de la solubilidad. (FENNEMA, 2000)


IMAGEN N°2

FUENTE: labolsaroja.blogspot.com

3.4. PROTEÍNAS DE LA SOJA Es una leguminosa

cuyo granos

o semillas

se consumían en el

extremo oriente desde hace uno dos millones. cultivada industrialmente desde 1930, en los estados unidos , después en Brasil la soja alcanza una producción mundial de casi 100 millones de toneladas de grano al año el 95% de esta producción se utiliza para fabricación de aceites y tortas destinadas ala alimentación animal ricas en proteínas sus tortas son especialmente

apropiadas para

alimentación de aves , cerdos

ganado y otros animales domésticos , tanto es así que representan


aproximadamente la mitad de la producción mundial de concentrados proteicos para alimentación animal. (Cheftel J.1989) Figura N°3

Fuente: evidasana.com

3.5. ESTRUCTURA Y COMPOSICIÓN DE LA SOJA Comprende tres partes principales la evoltura los cotiledones y el hipocotilo. Por selección genética , se logro obtener variedades ricas en proteínas (40-45%) y lípidos(18-20%) generalmente a una ganancia del 1% en peso de proteínas , corresponde un descenso del contenido en lípidos del 0.5% Los glúcidos

corresponden a polisacáridos insolubles

tales como la

hemicelulosas del tipo arabinogalactanos, las pectinas, la celulosa y holisacaridos solubles hexosas sacarosa, rafinosa, estaquiosa. Las envolturas están formadas por 4 o 5 capas superpuestas de células de diferentes tipos en el grano hay compuestos en pequeñas cantidades : estrógenos ,goitrogenos,fitatos , saponinas ,esteroles son el espectro nutricional/toxicológico (Cheftel J.1989)


Imagen N°4

Fuente: http://www.saviadanone.com En medio acuoso, un 85% del nitrógeno es soluble a pH 2 ó 7 (y a pH 11 puede solubilizarse hasta un 95%). Las globulinas, principales constituyentes proteicos, son insolubles en una zona de pH (3.7 – 5.2) situada en torno a su punto isoeléctrico (pH 4.2 – 4.6), pero puede solubilizarse progresivamente a esos mismos pH por aumento de la fuerza iónica (con NaCl, por ejemplo) hasta un valor de 0.5. A un pH 7, las proteínas de la soya se expanden entre las fuerzas iónicas 0 y 0.1 y se solubiliza aún más. (CHEFTEL, 1989)

3.6. PROTEÍNAS DEL HUEVO En los huevos, enteros, tanto la yema como la clara

constituyen

alimentos o ingrediente alimenticios ricos en nutrientes y dotados de propiedades funcionales útiles. En la cascara de huevo de la gallina

se encuentra

un abarrera

protectora incluso contra la penetración de microorganismos y tiene una capa externa que está compuesta de una cutícula proteica, poco soluble en el agua, esta cutícula tiene una proteína parecida al colágeno


el albumen o clara de huevo está compuesta por tres capas principales que representan como el término medio 23%(capa externa), 57%(capa espesa) y 17%(capa interna) de su masa total. El albumen solución acuosa

de numerosas

es una

proteínas globulares tales como la

ovoalbúmina , laconalbumina,el ovomucoide, también tiene una proteína fibrosa, como la ovomucina que le confiere una textura mas o menos geledificada. La yema contiene la mayoría de los lípidos del huevo, son esencialmente triglicéridos (66%) y fosfolipidos (28% principalmente licitinas). El colesterol representa el 5% de la fracción lipidica, la intensidad del color de la yema depende del contenido de los caratenoide, que a su vez son función de la alimentación de la gallina. (Cheftel J.1989). Imagen N°5

Fuente: Instituto del huevo En medio acuoso, un 85% del nitrógeno es soluble a pH 2 ó 7 (y a pH 11 puede solubilizarse hasta un 95%). Las globulinas, principales constituyentes proteicos, son insolubles en una zona de pH (3.7 – 5.2) situada en torno a su punto isoeléctrico (pH 4.2 – 4.6), pero puede solubilizarse progresivamente a esos mismos pH por aumento de la fuerza iónica (con NaCl, por ejemplo) hasta un valor de 0.5. A un pH 7, las proteínas de la soya se expanden entre las fuerzas iónicas 0 y 0.1 y se solubiliza aún más.(Cheftel J.1989).


3.7. PROTEÍNAS DE LA LECHE El 80% de las proteínas de la leche de vaca se encuentran bajo la forma de complejos macromoleculares, conteniendo una parte mineral que se conocen como micelas. Las caseínas están presentes principalmente en esta forma y contienen hasta 8% de constituyentes minerales. Éstas son fácilmente aislables por centrifugación o precipitación isoeléctrica a pH 4.6. La fracción no sedimentable, llamada “proteínas solubles” o “proteínas de lactosuero” está constituida por proteínas globulares tales como la β-lactoglobulina, α-lactoalbúmina, inmunoglobulinas, etc. (CHEFTEL, 1989) La β-lactoglobulina y α-lactoalbúmina contienen menos ácido glutámico y prolina que la caseína, pero son más ricas en aminoácidos azufrados (cisteína y metionina). Además, la α-lactoalbúmina contiene importantes cantidades de triptófano. (CHEFTEL, 1989)


Los tratamientos térmicos tienen un efecto importante sobre este tipo de proteínas. A temperaturas moderadas (menores a 100ºC), como las que se alcanzan durante la pasteurización y concentración de la leche, se observa una desnaturalización de la β-lactoglobulina. Además, durante el calentamiento se produce un descenso de pH que hace la leche más “sensible” a la coagulación térmica; este descenso de pH se debe a la formación de ácidos orgánicos a partir de lactosa, así como a reacciones de hidrólisis del fosfato orgánico de las caseínas. (CHEFTEL, 1989).

IV) MATERIALES Y METODOS 4.1.- EXTRACCION DE LAS GLOBULINAS DE LA TORTA DE SOYA 4.1.1 MATERIALES: 

Torta de soya.



Solución de cloruro de sodio al 10%.



Solución saturada de sulfato de amonio (70 partes de sulfato de amonio en 100 partes de agua en peso).



Solución acuosa saturada de acetato de plomo.



Solución acuosa de ácido tricloroacético al 10%.



Ácido tánico al 5%.



Ácido clorhídrico concentrado



Matraz erlenmeyer de 250 ml

Universidad Nacional Agraria La Molina Laboratorio N°2: Solubilidad de Proteínas 

Balanza analítica



Probeta



Centrifugador



Tubos para centrifugar de plástico.



Potenciómetro



Ácido acético 0.05N



Sulfato de amonio cristalizado.

4.1.2 METODO La extracción de GLOBULINAS de la torta de soya se realiza agitando, durante 30 minutos, 10g de torta de soya en un erlenmeyer de 250 ml con 100 ml de solución al 10% de cloruro de sodio. Para separa y eliminar los sólidos se somete la mezcla a la acción de una centrífuga, durante 10minutos. El líquido obtenido se somete a los siguientes ensayos, anotándose en cada uno de los casos los diferentes cambios físicos que presenta la muestra problema.


a. Precipitación de la proteína por la acción de sales: a 5ml del extracto agregarle 5ml de solución saturada en sulfato de amonio.

b. Precipitación de las proteínas por adición de acetato de plomo: a 2ml del extracto agregar unas gotas de solución de acetato de plomo.


c. Precipitación de las proteínas por medio de los reactivos alcaloides: a 2ml de extracto agregarle 4ml de solución de ácido tricloroacético. Repetir la operación con 4ml de ácido tánico al 5%.

d. Precipitación de las proteínas por medio de ácidos: a 2ml de extracto agregar 1ml de ácido clorhídrico concentrado (en campana extractora).


4.2.- EXTRACCION DE LAS ALBÚMINAS DEL HUEVO 4.2.1 MATERIALES: 

Huevo



Probeta



Papel Whatman Nº 2



Potenciómetro



Ácido acético 0.05N



Sulfato de amonio cristalizado



Solución saturada de sulfato de amonio (70 partes de sulfato de amonio en 100 partes de agua en peso).



Solución de cloruro de sodio al 10%.



Solución acuosa saturada de acetato de plomo.



Solución acuosa de ácido tricloroacético al 10%.



Ácido tánico al 5%.



Ácido clorhídrico concentrado



Matraz erlenmeyer de 250 ml



Balanza analítica



Centrifugador



Tubos para centrifugar de plástico


4.2.2 METODO Romper un huevo con cuidado, separando la clara de la yema, sin romper esta última. Medir el volumen de clara (V). Batir ligeramente la clara y diluir agregándole cuatro partes de agua (4V). Medir el pH. Neutralizar la disolución agregándole ácido acético 0.5N.

Filtrar la disolución (con trampa de vacío y papel Whatman Nº 2) para separar el precipitado fino que aparece. Con el filtrado efectuar las siguientes operaciones.


a) Precipitación de las proteínas por saturación con sales: a 5ml del líquido agregar 1.5g de sulfato de amonio. Agitar energéticamente hasta disolver la sal.

b) Repetir las mismas operaciones realizadas en los pasos b, c y d del punto 4.1.


4.3.- SOLUBILIDAD DE LAS PROTEÍNAS DE LA LECHE Las proteínas de la leche contienen caseína, globulinas y albúminas; se les puede separar basándose en la diferente solubilidad de cada una de ellas.

4.3.1 MATERIALES:



Leche entera



Ácido clorhídrico 2N



Cristales de sulfato de amonio



Hidróxido de sodio 2N



Solución de acetato de sodio 0.1M



Solución de ácido acético 0.1M



Solución saturada de sulfato de amonio.


4.3.2 METODO: A 50ml de leche se le agrega 41ml de solución de ácido acético 0.1M y 9ml de acetato de sodio 0.1N, se mezcla bien, hasta pH de 4.6 aproximadamente (punto isoeléctrico). Se deja reposar por 5 minutos y se filtra bajo presión con bomba de vacío (papel Whatman Nº 1). Sobre el filtrado se hacen los siguientes experimentos:

a) A 10ml de filtrado se le agregan 10ml de solución saturada de sulfato de amonio. Se mezcla y se deja reposar durante 5minutos.Se centrifuga por 10minutos a una velocidad de 5000rpm, se colecta el sobrenadante y se agrega cristales


de sulfato de amonio en pequeñas cantidades, mezclando hasta llegar a saturación (+- 8g).

b) Se calienta 20ml del filtrado en un tubo de ensayo durante 10minutos en baño de agua hirviente. Se divide en dos porciones. A una se le agrega ácido clorhídrico 0.2N y a la otra solución hidróxido de sodio 0.2N.


V) RESULTADOS Y DISCUCIONES

Cuadro 1. Proteínas de la torta de soya.

SUSTANCIA AÑADIDA Sulfato de amonio

OBSERVACIONES Cambio de coloración: amarillo

Acetato de plomo Ácido tricloroacético

claro. Precipitado de apariencia lechosa. Cambio de color y formación de

Ácido tánico

suspensión. Formación de precipitado, color

Ácido clorhídrico

marrón con fase de suspensión. Reacción exergónica, fase color amarilla.


Cuadro 2. Proteínas del huevo.

SUSTANCIA AÑADIDA Sulfato de amonio

OBSERVACIONES Presenta 2 fases: liquida y

Acetato de plomo

suspensión. Color blanco-pardo. Precipitado blanquecino y líquido

Ácido tricloroacético

lechoso. Formación de emulsión

Ácido tánico Ácido clorhídrico concentrado

blanquecina. Solución liquida de color pardo. Reacción exotérmica de dos fases:

Control

líquida y espuma. Homogéneo, transparente.


Cuadro 3. Proteínas de leche.

SUSTANCIA AÑADIDA Hidróxido de Sodio NaOH 2N

OBSERVACIONES Formación de precipitado.

(calentamiento) Ácido clorhídrico HCl 2N

No presenta cambios.

(calentamiento) Sulfato de amonio

Turbidez.

* Caseína: ¾ del nitrógeno de la leche.

CUADRO 1 Discusiones: Según Fennema (2000), la desnaturalización inducida por

el pH puede ser reversible, sin embargo en algunos casos a pH alcalino, se hidrolizan algunos enlaces peptídicos, se destruyen grupos sulfidrilos y se producen agregaciones que pueden desnaturalizar, irreversiblemente las proteínas. Como vemos, el acetato de plomo indujo a la proteína a precipitar debido al

pH ligeramente alcalino. La mayor parte de las

proteínas son muy solubles a pH alcalino (8-9), la extracción de la proteína de sus fuentes vegetales como la harina de soya, se lleva a


cabo a estos pH; luego la proteína se recupera del extracto por precipitación isoeléctrica a pH 4.5- 4.8. Según Cheftel (1989). La harina de soya desengrasada

puede

solubilizarse en agua y en medio alcalino para después filtrarlas o centrifugarlas y eliminar los polisacáridos insolubles o también las fibras. La nueva precipitación a pH (4.5) seguida de un centrifugado y lavado del coagulo proteico, elimina los glúcidos solubles y las sales. Después del secado, se obtiene un aislado proteico que contiene 90% de proteínas e incluso más. Las proteínas de soya son las únicas proteínas vegetales con una calidad proteica igual a la de la carne, la leche y los huevos, por ello las reacciones químicas ocurridas en laboratorio serán aproximadamente iguales a las demás muestras, sometidas a calor, soluciones de diferente pH; dependiendo de la composición y tipo de proteínas de la muestra (BADUI, 1990). Según Primo (1995), las proteínas precipitan con concentraciones altas de sales, al agregarle el sulfato de amonio, debería haber una cantidad de precipitado y también el medio toma un color opaco lechoso , esto se da porque la sal extrae el agua unida a las proteínas, y por tanto, éstas precipitan al perder solubilidad. Por el contrario el resultado obtenido fue de apariencia lechosa amarilla con poca cantidad de precipitado. Según Fennema (2000), la mayor parte de las proteínas son muy solubles a pH alcalino (8-9), la extracción de la proteína de sus fuentes vegetales como la harina de soya, se lleva a cabo a estos pH; luego la proteína se recupera del extracto por precipitación isoeléctrica a pH 4.54.8.


CUADRO 2 Discusiones: Según Fennema (2000). La solubilidad de las proteínas

está muy influenciada por el pH al que se encuentren: es mínima en su punto isoeléctrico, pero aumenta considerablemente al alejarse de él. En el punto isoeléctrico, las fuerzas de repulsión son mínimas, lo que hace que las proteínas tiendan a agregarse con su consecuente precipitación final. Esto ocurre con la adición de acetato de plomo cuyo pH ligeramente alcalino desnaturaliza la proteína. En el caso de la albúmina del huevo (ovoalbúmina), que precipita por acción del calor y lo hace fácilmente por acción del medio con solución salina saturada (BADUI, 1990). En la práctica se observó que las proteínas de la clara del huevo (ovomucina, ovoalbúmina, conoalbúmina y ovomucoide) formaron precipitado con la adición de reactivos alcaloides (Sol. Tricloruro Acético, Acetato de plomo y Acido Tánico), ácidos concentrados y muy poco con la adición de sales, esto va de acuerdo a la literatura expuesta por Fennema (2000). Según Badui (1990). La insolubilización completa de la proteína de la clara del huevo produce su precipitación, lo que sucede cuando varias moléculas del poli péptido llegan a estar en contacto muy íntimo, de tal manera que forman grandes agregados cuya solubilidad es menor que la de las moléculas en forma individual. Esto se puede lograr al ajustar el Ph

al

punto

isoeléctrico

de

la

proteína.

Experimentalmente se produjo insolubilizaciones con la adición de todas las sustancias, consiguiendo un mayor precipitado con el Acetato de plomo y un menor precipitado con el Sulfato de amonio.


Según Badui (1990) Las sales neutras ejercen efectos pronunciados sobre la solubilidad de las proteínas globulares. A baja concentración, las sales incrementan la solubilidad de muchas proteínas, fenómeno que recibe el nombre de solubilización por salado. Las sales de los iones divalentes, MgCl2 y el (NH4)2SO4, son mucho más eficaces en la solubilización de las proteínas que las sales de iones monovalentes, NaCl, NH4Cl y KCl. La capacidad de las sales neutras para influir en la solubilidad de las proteínas está en función de su fuerza iónica, que constituye una medida, tanto de la concentración como del número de las cargas eléctricas existentes en los cationes y los aniones aportados por la sal. La proteína de la clara del huevo (ovoalbúmina), tiene gran sensibilidad por sustancias ácidas, que produce un cambio fundamental llamado desnaturalización, con pérdida de sus propiedades y características originales, tales como la solubilidad en agua. Experimentalmente al añadir Ácido clorhídrico concentrado obtuvimos una gran cantidad de espuma y liquido lechoso. La coloración lechosa luego de agregado el acetato de plomo se debe a la cantidad de sales en el medio, ya que estos retiran el agua ligadas a la proteína y por ello se nota un ligero precipitado acentuado en el fondo del tubo como reacción final. CUADRO 3 Discusiones: Las proteínas de la leche son las albúminas, la caseína y

las globulinas. La caseína se encuentra en mayor proporción y se puede retirar de la leche mediante tratamiento térmico para disminuir su cantidad. Es la caseína la que precipita a un cambio de pH a 4.6, Las sales añadida a las solucione de las proteínas tienen efecto variables según su naturaleza y concentración. Si la concentración es débil, las


sales no desnaturalizantes se disocian en iones, que se ligan a la molécula proteica, aumentándose así su afinidad por el agua. Por el contrario una fuerte concentración de sal, cuyo anión se encuentra fuertemente cargado (sulfato, cloruro) orienta a las moléculas (BADUI, 1990). La adición de sulfato de amonio causa turbidez en la muestra y esto de acuerdo a la literatura según Bylund M (2003), el sulfato de amonio posee un anión que se encuentra fuertemente cargado, lo que hace que se reduzca la solubilidad de las proteínas. El pH inicial de la leche fue de 6.7, lo cual se considera como valor de referencia al cambio de pH y poder monitorear los cambios físicos ocurridos en la práctica. Durante la práctica se nota que la proteína de leche albumina se encuentra en mayor proporción y es responsable de los cambios de pH. Según Cheftel (1989), los iones H + y OH- afectan a la envoltura acuosa de las proteínas y también afectan a la carga eléctrica de los grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de los aminoácidos. Esta alteración de la carga superficial de las proteínas elimina las interacciones electrostáticas que estabilizan la estructura terciaria y a menudo provoca su precipitación. Por lo tanto cuando se añadió hidróxido de sodio (NaOH) a la leche este formó un precipitado blanquecino casi insoluble.


VI) CONCLUSIONES 

Comprobamos experimentalmente las diferentes reacciones de los agentes precipitantes en tres tipos de productos deferentes como la torta de soya, la clara de huevo y la leche entera de vaca.



La solubilidad de las proteínas es sensible a la composición y al pH del medio, así como a la presencia de otros solventes. Asimismo, las proteínas presentan comportamiento de electrolitos simples en solución, por lo que son susceptibles a la concentración iónica del medio.



Las proteínas globulares hidrosolubles muestran un mínimo de solubilidad, aunque el pH al que ello ocurre varía de una proteína a otra, siendo éste un pH isoeléctrico, definido como el valor de pH al que la molécula no posee carga eléctrica y es incapaz de desplazarse en un campo eléctrico. En estas condiciones no existe repulsión electrostática entre moléculas de proteínas vecinas tienden a coalescer y precipitar.



Es posible la purificación parcial y el aislamiento de la caseína de la leche, utilizando la poca solubilidad que esta proteína tiene cuando se le lleva hasta su punto isoeléctrico y la rapidez de sedimentación de la misma al utilizar la centrifuga. No obstante, el rendimiento puede ser variado si se considera que los métodos de purificación son también variados.



La globulina es soluble es sales, así como en ácidos fuertes. Por el contrario, es insoluble en agua destilada, ácidos débiles y sales de metales pesados.


VII) BIBLIOGRAFÍA •

CHEFTEL, HENRI. 1976. Introducción a la Bioquímica y Tecnología de los alimentos. Volumen I. Editorial Acribia S.A. Zaragoza. España.

•

FENEMA, Owen R. 1993. Química de los alimentos. Segunda edición. Editorial Acribia S.A. Zaragoza. España.

•

Cheftel J,1989. Proteínas alimentarias: bioquímica, propiedades funcionales, valor nutricional, modificaciones químicas lugar de publicación Zaragoza. editorial acribia,SA.

•

Fennema O,200.Química de los alimentos Pagina 1258 lugar de publicación Zaragoza

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