ALOSTERIK
Pengaturan alosterik merupakan perubahan pada enzim atau protein lainnya dalam rangka berikatan dengan molekul efektor pada tempat alosterik protein (yaitu tempat pada bagian bagian aktif lainnya dari protein protein tersebut). tersebut). Efektor yang bekerja bekerja meningkatk meningkatkan an aktivitas aktivitas protein disebut aktivator alosterik, sedangkan efektor yang menghambat aktivitas protein disebut inhibitor alosterik. Pengaturan alosterik merupakan suatu proses alami dari lingkaran kontrol, seperti mekanisme umpan balik dari produk akhir atau sinyal perangsangan dari substrat awal. Enzim alosterik adalah enzim yang merubah konformasinya saat berikatan dengan efektor. Suatu enzim alosterik merupakan oligomer dimana aktivitas biologiknya dipengaruhi dengan merubah konformasi pada struktur tersiernya. Enzim alosterik mempunyai beberapa subunit. Enzi Enzim m alos aloste terik rik memi memilik likii bebe beberap rapaa temp tempat at akti aktiff dan dan memp memperl erlih ihatk atkan an ikat ikatan an kooperatif. Hal ini berbeda dengan enzim yang hanya memiliki satu tempat aktif, yang beker bekerja ja berdas berdasark arkan an kinetik kinetikaa Michaeli Michaelis-M s-Ment enten. en. Hal ini mengak mengakiba ibatka tkan n enzim enzim aloste alosterik rik memi memili liki ki
kete keterg rgan antu tung ngan an
sigm sigmoi oida dall
terh terhad adap ap
kon konsent sentra rasi si
subs substr trat at
mere mereka ka,,
yang yang
memung memungkin kinkan kan untuk untuk mengha menghasil silkan kan output output katalit katalitik ik yang yang bervar bervarias iasii dalam dalam meresp merespon on perubahan kecil pada konsetrasi efektor. Molekul efektor, yang bisa jadi substrat itu sendiri (efektor (efektor homotropi homotropik) k) atau molekul molekul kecil lainnya (efektor (efektor heterotropik heterotropik), ), dapat menyebabkan menyebabkan enzim menjadi lebih aktif atau kurang aktif. Tempat ikatan untuk efektor heterotropik, yang disebut tempat alosterik, berada terpisah dari tempat aktif. Sifat kinetik Sifa Sifatt
kin kinetik etik
enzi enzim m
alo aloster sterik ik
tela telah h
dijel ijelas ask kan
dalam alam
isti istila lah h
peru erubah bahan
konformasional antara keadaan aktivitas rendah, afinitas rendah “tense” atau keadaan T, dan keadaan aktivitas tinggi, afinitas tinggi “relaxed” atau keadaan R. Meskipun bentuk kedua enzim ini secara struktural berbeda, dan terlihat pada beberapa enzim alosterik yang dikenal, namun yang masih belum diketahui secara jelas adalah dasar molekuler mengenai konversi antara kedua keadaan ini. pada model terpadu dari Monod, Wyman, dan Changeux, protein diperkirakan hanya memiliki dua keadaan umum, yaitu “all or none”. Sedangkan pada model sekuen sekuensia siall dari dari Koshla Koshland, nd, Nemeth Nemethy, y, dan Filmer Filmer,, memung memungkin kinkan kan terdap terdapatn atnya ya sejuml sejumlah ah konformasi global yang berbeda, dengan bentuk energi yang berbeda. Baru-baru ini, dengan
penggunaan teknik fisika kombinasi (contohnya kristalografi sinar x dan solution small angle x-ray scattering/SAXS) dan teknik genetik (site directed mutegenesis/SDM) memudahkan para peneliti dalam menggali lebih dalam mengenai dasar molekuler alosterik. Enzim aspartat carbamoyltransferase Escherichia coli (ATCase) telah menjelaskan sendiri mengenai sistem model pengaturan alosterik.
