UNIVERSIDAD UNIVERSIDAD PRIVADA ABIERTA LATINOAMERICANA LATINOAMERICANA
BIOQUÍMICA Y FARMACIA
NOMBRE: JAEL HELEN AJATA RAMIREZ. DOCENTE: DRA. CAROLA BENAVIES. MATERIA: ENZIMOLOGIA. TEMA: DESNATURALIZACION DE LAS ENZIMAS.. FECHA: 14-06-13.
ORURO-BOLIVIA
INFORME Nº5
1. Introducción.-
Las proteínas son una clase de biopolímeros que desempeñan una variedad de funciones: unas transportan, otras almacenan moléculas pequeñas, otras constituyen gran parte de la organización estructural de las células y los tejidos. Quizás las más importantes de todas las proteínas sean las enzimas que son los catalizadores que promueven la enorme variedad de reacciones que forman el metabolismo. Para mantener la multiplicidad de sus funciones, las proteínas son moléculas complejas que tienen una estructura determinada formada por la secuencia definida de unidades de aminoácidos. Las proteínas tienen una estructura tridimensional específica dada por plegamientos de su cadena, dicha estructura debe mantenerse para que la proteína ejerza su función, esto implica que existan interacciones entre los aminoácidos que conforman las proteínas y las moléculas del medio (agua fundamentalmente), adquiriendo una conformación natural de máxima estabilidad la cuál no debe perderse. La desnaturalización rompe la estructura tridimensional a través de distintos factores quedando como una estructura simple. 2. Marco teórico.-
Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el disolvente, se dice que presenta una estructura nativa. Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija. Estado nativo
Estado desnaturalizado
Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente disminuirá su estabilidad en disolución y provocará la precipitación. Así, la desaparición total o parcial de la envoltura acuosa, la neutralización de las cargas eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrógeno facilitarán la agregación intermolecular y provocará la precipitación. La precipitación suele ser consecuencia del fenómeno llamado desnaturalización y se dice entonces que la proteína se encuentra desnaturalizada. En una proteína cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo tienen en común la estructura primaria, es decir, la secuencia de AA que la componen. Los demás niveles de organización estructural desaparecen en la estructura desnaturalizada. La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:
Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión. Una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie. Pérdida de las propiedades biológicas.
Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria. Por este motivo, en muchos casos, la desnaturalización es reversible ya que es la estructura primaria la que contiene la información necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuración. El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalización. Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificación de proteínas, ya que no todas las proteínas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta. En algunos casos, la desnaturalización conduce a la pérdida total de la solubilidad, con lo que la proteína precipita. La formación de agregados fuertemente hidrofóbicos impide su renaturalización, y hacen que el proceso sea irreversible.
Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es posible precipitar proteínas de manera selectiva mediante cambios en:
La polaridad del disolvente.
La fuerza iónica.
El pH.
La temperatura.
3. Objetivo.-
Observar y estudiar porque la enzima de la clara de huevo (albumina) se va desnaturalizando en presencia de alcohol. 4. Materiales y Reactivos.
Frasco de vidrio.
Alcohol 50ml.
Huevo (Clara).
5. Procedimiento.
En el frasco de vidrio colocar 50ml de alcohol. Luego vaciar el huevo (solo la clara). Tapar inmediatamente el frasco.
Observar lo que sucede y explicar el porqué.
6. Resultados.-
Las enzimas se van desnaturalizando y empiezan a unirse por sus enlaces y se forma el blanco característico de la clara. Es decir las cadenas de proteínas que hay en la clara de huevo se encuentran enrolladas adoptando una forma esférica. Se denominan proteínas globulares. Al freír o cocer un huevo, el calor hace que las cadenas de proteína se desenrollen y se formen enlaces que unen unas cadenas con otras. Este cambio de estructura da a la clara de huevo la consistencia y color que se observa en un huevo cocinado. Este proceso que se conoce con el nombre de desnaturalización se puede producir de mu y diversas maneras: • Calentando, cocer o freír. • Batiendo las claras. • Por medio de agentes químicos como alcohol, sal, acetona, etc.
7. Bibliografía.http://www.ehu.es/biomoleculas/proteinas/desnaturalizacion.htm http://primariaexperimentos.blogspot.com/2010/12/desnaturalizar-proteinas.html
