Varela Sebastian Ponce Camila Grijalva Nicolas Carvajal Karol Basantes Christopher
REACCIONES MULTISUSTRATOS Las reacciones simples de transformación enzimática se dan con un solo sustrato y un solo producto.
Pero en sistemas biológicos casi esto no se da a salvo de casos excepcionales de reacciones de isomerización. Las reacciones donde intervienen más de un sustrato son las más comunes. CARACTERÍSTICAS Transferencia de un grupo funcional específico De un sustrato a otro por ejemplo grupos fosfato o metilos Reacciones redox en que los sustratos son coenzimas redox. Ejemplos de COENZIMAS REDOX. 1. NAD+ 2. NADH 3. FAD/FADH
NOMENCLATURA 1. En cuanto al número de sustratos o productos:
2. En cuanto al orden en que los sustratos entran y salen: Ordenadas y Aleatorias. Ping-pong
Se sigue el siguiente sistema de nomenclatura para la representación de reacciones enzimáticas:
Para esquematizar los sistemas de las reacciones se lo realiza de la siguiente manera:
El progreso de las reacciones se lo simboliza con una línea horizontal. La entrada de sustratos y salida de productos se los representa con flechas de acuerdo a la dirección: Si es un sustrato Si es un producto
Ocurren cuando una enzima cataliza una reacción con dos sustratos y se obtienen dos productos.
Alrededor del 60% de las reacciones enzimáticas.
Reacciones
Consecutivas o de desplazamiento único.
Ordenadas
Ping-Pong o de doble desplazamiento.
Aleatorias
Todos los sustratos se unen a la enzima antes de que se libere cualquier producto. Se forma un complejo ternario entre la enzima y ambos sustratos. Son de dos tipos: ordenadas y aleatorias. Tienen un orden consecutivo de ligación de sustrato y liberación de productos. Tienen un sustrato guía, el cual permitirá que los demás sustratos se unan.
EJEMPLO En el mecanismo secuencial ordenado, la coenzima se une siempre primero y el lactato se libera siempre primero. Esta secuencia se representa como sigue, en una notación de Cleland:
La enzima se estructura como un complejo ternario: primero, comprende a la enzima y los sustratos y, después de la catálisis, a la enzima y los productos.
Los sustratos se ligan sin un orden, es decir cualquiera de los sustratos puede ligarse primero seguido por el otro sustrato.
EJEMPLO Se puede ejemplificar fácilmente con la reacción de la creatina quinasa, donde se forma fosfocreatina y ADP a partir de ATP y creatina:
Tanto la creatina como el ATP se pueden unir primero, y posteriormente se puede liberar en primer lugar la fosfocreatina o el ADP. Las reacciones secuenciales al azar también pueden representarse en la notación de Cleland:
Aunque el orden de ciertos sucesos es al azar, la reacción también pasa a través de complejos terciarios, que incluyen primero a los sustratos y después a los productos.
Reacciones de transferencia de grupos en donde uno o más productos son liberados antes de que todos los sustratos se liguen a la enzima. Sustituto intermedio de la enzima. No se forma compuesto ternario.
Reacción en dos fases: PING: Un grupo funcional del A (sustrato) es trasnferido a P (producto) formando E`. PONG: El grupo funcional es desplazado de la E´ por B (segundo sustrato) y se obtiene Q (segundo producto).
Ejemplo Las reacciones que transfieren grupos amino entre aminoácidos y alfa-cetoácidos son ejemplos clásicos de mecanismos de doble desplazamiento. La enzima aspartato aminotransferasa cataliza la transferencia de un grupo amino desde el aspartato al alfa-cetoglutarato:
La secuencia de sucesos se puede describir en el diagrama siguiente:
Después de que el aspartato se una a la enzima, este separa el grupo amino del aspartato para formar un intermediario de la enzima sustituida. Posteriormente,
sale el primer producto: el oxalacetato. El alfa-cetoglutarato, el segundo sustrato, se une a la enzim, acepta el grupo amino de la enzima modificada y después libera glutamato el producto final.
Caracterización químico-Física de la peroxidasa de palma Chamaerops excelsa
Universidad DSalamanca Nazareth Hidalgo Cuadrado (2011)
Las peroxidasas catalizan la oxidación de una gran variedad de sustratos orgánicos e inorgánicos, utilizando el peróxido de hidrógeno o un hidroperóxido orgánico como molécula aceptora de electrones como la enzima Férrrica nativa. Las reacciones en las que están implicadas las peroxidasas son reacciones bisustrato y siguen un mecanismo Ping-Pong (Cleland, 1970, 1990).
Método experimental
¢Recolección y limpieza de las hojas. ¢Homogeneización. ¢Extracción de pigmentos mediante reparto bifásico.
Pasos de la purificación
A. Hojas limpias y cortadas. B. Congelación en N2líquido. C. Polvo obtenido tras la trituración. D. Homogeneización en agua. E. Decantación inicial. F. Reparto bifásico final.
Esquema del mecanismo ping pong
En los mecanismos de reacción Ping-Pong, ya que las tres formas de la enzima: SIMILARES E (enzima en estado nativo) CoI (compuesto I) CoII (compuesto II) Es razonable que AH2 tiene alguna afinidad por E así como por CoI y CoII, y si los sitios activos en CoI y CoII no están demasiado ocupados para la adsorción de H2O2, también el H2O2 mostrará algo de afinidad por CoI y CoII
La peroxidasa de palma Chamerops excelsa, en presencia de H2O2, oxida a un determinado número de sustratos orgánicos (ABTS, guayacol, o-dianisidina, ofenilendiamina) siguiendo un mecanismo Ping-Pong Bi-Bi. En cuanto a su
especificidad por sustratos, presenta mayor afinidad por los sustratos con más átomos aceptores de enlaces por puente de H, así tiene mayor afinidad para el sustrato ABTS que para el resto de los sustratos estudiados, debido a sus 10 átomos aceptores (Hidalgo Cuadrado et al., 2011a). Cardellá Rosales, L. (2013). Bioquímica médica (Vol. I). Recuperado a partir de http://gsdl.bvs.sld.cu/cgi-bin/library?e=d-00000-00---off-0prelicin--00-0----0-10-0---0---0direct10---4-------0-1l--11-zh-50---20-preferences---10-0-1-00-0-0-11-1-0gbk00&a=d&c=prelicin&cl=CL1&d=HASH144603c37e4fece4af332d.10.4.3
Hidalgo, N. (2011). Caracterización químico.física de la peroxidasa de palma Chamaerops excelsa. Obtenido de Vniversidad D SALAMANCA: https://gredos.usal.es/jspui/bitstream/10366/110695/1/DQFI_Hidalgo_Cuadrado_N_Caracteri zacion.pdf Voet, D., & Voet, J. G. (2006). Bioquímica. Ed. Médica Panamericana. Recuperado a partir de https://books.google.com.ec/books?id=r5bedH_aST0C&pg=PA504&lpg=PA504&dq=UNI%C3% 93N+ORDENADA+DE+LOS+SUSTRATOS&source=bl&ots=RmjQkSyaW7&sig=YfJZTN_E3tp_NxI25 mtEXGAdmE&hl=es&sa=X&ved=0ahUKEwjG3sy5xeLNAhXKqR4KHbISBmAQ6AEIKzAD#v=onepage&q=UN I%C3%93N%20ORDENADA%20DE%20LOS%20SUSTRATOS&f=false
