UNIVERSIDAD AUTONOMA DE CAMPECHE FACULTAD DE CIENCIAS QUIMICO BIOLOGICAS QUIMICO FARMACEUTICO BIOLOGO BIOTECNOLOGIA QUIIMICA HETEROCICLA REPORTE DE PRATICA DE LABORATORIO N0.2
“Proteasas en las frutas” FACILITADOR: Dr. CHIN CHAN JOSE MIGUEL
EQUIPO no.4 ALUMNOS: HUICAB MERCEDES ANALHI ABADIA AGUILAR FRANCISCO IVAN ESPINDOLA RAMIREZ HUGO ALBERTO FRIAS BELTRAN MARIELENA ZI DECENA YESSI
8° SEMESTRE GRUPO C
25/FEBRERO/2016
INTRODUCCIÓN Algunas frutas tropicales producen enzimas con actividad proteasa, es decir, que rompen las proteínas el romper las uniones covalentes entre los aminoácidos que la constituyen. Por ejemplo, la papaya produce una proteasa conocida con el nombre de papaína y la piña produce la bromelina (nombre derivado del nombre del grupo de plantas al cual pertenece la piña, las bromeliades). Además de ser importantes para el proceso de la digestión y el metabolismo, se cree que algunas enzimas proteasas mejoran la inflamación y fortalecen el sistema inmunológico. Existen diversos factores que afectan la acción enzimática, tales como temperatura, pH, concentración de sustrato, presencia de cofactores (minerales y vitaminas), inhibidores, etc.
OBJETIVO Comprobar el efecto que tienen las proteasas al romper los enlaces proteínicos de la gelatina.
MARCO TEORICO La composición de las frutas difiere en gran medida en función del tipo de fruto y de su grado
de maduración. El agua es el componente mayoritario en todos los casos. La fruta es el conjunto de frutos comestibles que se obtienen de plantas cultivadas o silvestres, pero a diferencia de los otros alimentos vegetales (hortalizas y cereales) las frutas poseen un sabor y aroma intensos y presentan unas propiedades nutritivas diferentes, por ello la fruta suele tomarse como postre fresca o cocinada. Conviene comerlas cuando están maduras.
Manzana La manzana, como la pera, es una fruta que se cultiva desde hace mucho tiempo. El cultivo de manzanos (al igual que el de perales) fue relativamente fácil, ya que existía gran número de árboles silvestres de dichas especies (en las excavaciones de poblaciones lacustres suizas y en Lombardía se enconaron en grandes cantidades). La composición de la manzana es casi idéntica a la de la pera, pero la primera tiene una proporción superior de vitaminas A, B1 y C. También se la considera diurética. La
manzana resulta ser también de gran eficacia en las afecciones de origen gástrico (en la que se consumirá sin su piel), pulmonares o renales.
Piña La composición de su carne comestible está protagonizada mayoritariamente por el agua, destacando también los hidratos de carbono y la bromelina. Aunque presenta cierto dulzor en su sabor, aporta índices moderados de calorías (55 calorías cada 100 gramos de porción comestible). Es una fruta rica en fibra, vitamina C, ácido fólico, beta carotenos, potasio y yodo.
HIPOTESIS Se pretende diferenciar como las proteasas de diferentes frutos a iguales concentraciones pueden romper los enlaces proteicos de la gelatina.
PROCEDIMIENTO 1
2
3
4
SE PREPARÓ LA GELATINA Y A CADA MATRAZ SE LE AGREGO 10ML
POSTERIORMENTE SE LE AGREGÓ A CADA MATRAZ 4.5 GRAMOS DE: 1 2 3 4
SOLO GELATINA ERA EL CONTROL
MEZCLAMOS LOS MATRACES Y LOS PUSIMOS EN BAÑO DE HIELO 15 MINUTOS
• •
Cuando el matraz 4 la gelatina se puso firme observamos los resultados y comparamos Luego se procedió a repetir el procedimiento solo que ahora calentamos: los trozos de piña, manzana y las gotas de jugo de piña
RESULTADOS MUESTRA Gelatina
TIEMPO 15 min
Trozo de piña
>20
Jugo de piña
<20
Manzana
16 min
Trozo de piña (calentado previamente) Jugo de piña (calentado previamente) Manzana (calentado previamente)
>20 >20 16 min
DISCUSION La piña contiene una forma de proteasa llamada bromelina, el efecto de esta proteasa provocó el rompimiento peptídico de la proteína en la gelatina. Como ya se sabe esta es la función de las proteasa. Lo que ocasiono que no gelificara la gelatina. Al introducir en la gelatina la manzana, la cual no contiene ningún tipo de proteasa se observó gelificación de la gelatina sin ninguna intervención, determinando así, la función de la enzima estudiada (proteasa) solo en las muestras que contenían el trozo y el jugo de piña. Las enzimas de la proteasas son termolábiles por lo que se puede perder su acción por tratamientos térmicos .Al calentar la piña se desnaturalizo la enzima, la cual hizo que perdiera su funcionalidad y no degradara las
proteínas de la gelatina. Lo cual provoco la observación de la gelificacion de la gelatina en la piña. El “control” que se llevó, muestra las características que tiene la gelatina sin el agregado de ningún compuesto.
CONCLUSION EL MATRAZ 1: se le coloco un trozo de piña, las piñas contienen un grupo de enzimas proteolíticas conocidas colectivamente como la bromelaína. La bromelina actúa sobre una variedad de proteínas. Es una enzima proteasa que ayuda en la descomposición de las moléculas de proteína. Dando como resultado que las gelatinas con trozos de piña y juego de piña no se pusieran firme por que la proteasa rompió los enlaces proteínicos de la gelatina.
EN EL MATRAZ 2: se colocó una cantidad mínima de jugo de piña, esto provocando que la mínima producción de proteasa que tiene el jugo de piña rompa enlaces proteicos de la gelatina haciendo que no consiga la firmeza completa.
MATRAZ 3: se le coloco un trozo de manzana, la catalasa y pectinasa están presentes en las manzanas, se utiliza a menudo para terapia de la enzima digestiva. Provocando que deje intacta los enlaces proteínicos y esto a paso que consiga la firmeza de la gelatina.
EL MATRAZ 4: era la gelatina sin nada que fue nuestro patrón para el tiempo de fijación.
La bromelina actúa sobre una variedad de proteínas, es una enzima proteasa que ayuda en la descomposición de las moléculas de proteína. Dando como resultado que las gelatinas con trozos de piña y juego de piña no se pusieran firme por que la proteasa rompió los enlaces proteínicos de la gelatina.
BIBLIOGRAFIA http://www.ratser.com/los-alimentos-que-contienen-enzimas-proteasas/ Química de alimentos. C. Herrera, N. Bolaños, G. Lutz. Editorial universidad de Costa Rica. Primera edición, 2003, Pag. 114
