INFORME-13-BIOQUIMICA

UNIVERSIDAD PRIVADA SAN JUAN BAUTISTA – MEDICINA HUMANA III

INTRODUCCION La transaminación es la reacción más frecuente de los aminoácidos. Afecta prácticamente a todos los mismos en alguna etapa de su degradación y es uti utiliza lizada da tamb tambiién en la sínt síntes esis is de los los ami aminoác noácid idos os no esen esenci cial ales es.. La transaminación se conecta con la desaminación del glutamato a alfa-cetoglutarato en la util utiliz izac ació ión n cata catabó bólilica ca de los los amin aminoá oáci cido dos. s. De mane manera ra inve invers rsa, a, la transaminación puede acoplarse a la aminación del alfa-cetoglutarato a glutamato en la biosíntesis de los aminoácidos no esenciales. La descarboilación tiene otro significado, ya !ue los productos !ue se originan suelen tener una gran actividad biológica "aminas biógenas#. $n el cata catabo bolilism smo o de algu alguno noss amin aminoá oáci cido dos, s, espe especi cial alme ment nte e de los los amin aminoá oáci cido doss ramif ramific icado ados, s, se produ produce ce la desca descarb rboi oila laci ción ón oid oidat ativ iva a de los los cetoácidos cetoácidos originados previamente previamente por transaminac transaminación. ión. La reacción reacción es análoga a la !ue interviene en el el metabolismo de otros cetoácidos como el piruvato y el alfacetogl cetogluta utarat rato, o, y se necesit necesita a el concurs concurso o de varias varias coenzi coenzimas mas "pirof "pirofosf osfato ato de tiamina, coenzima A, %AD & 'AD#. $l inte interé réss clín clínic ico o está está cent centra rado do en( en( )*+ )*+ "tra "trans nsam amin inas asa a glut glutám ámic ico o oalacética# y )* "transaminasa glutámico pirvica#. $stas $stas enzima enzimass tienen tienen acción acción eminen eminentem tement ente e intrace intracelul lular, ar, por lo !ue la actividad sérica en condiciones normales es baa o nula. /n aumento de la actividad será evidencia de un deterioro de los teidos en !ue se encuentran, de los cuales resultan particularmente importantes corazón e 0ígado. 1e 0a observado !ue luego de un infarto de miocardio se produce en suero un marcado aumento de la actividad de la )*+, debido a la liberación liberación al torrente torrente sanguíneo de esta enzima, tan abundante en msculo cardíaco. $n este caso no eistirá aumento en la actividad sérica de )* 2 será mínimo.

BIOQUIMICA Y NUTRICION . . .

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$n 0epatitis virales y otras formas de enfermedad 0epática !ue involucren necrosis de teido, 0abrá un incremento considerable de la actividad sérica de transaminasas, incluso antes de la aparición de síntomas clínicos como ictericia. $n este caso, la )* será la enzima predominante debida a su gran concentración en el teido 0epático. /na elevada actividad de transaminasas puede detectarse también en traumas accidentales o !uirrgicos y en distrofias musculares y miosis.

OBJETIVOS BIOQUIMICA Y NUTRICION . . .

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OBJETIVO GENERAL - Determinar los valores de transaminasas )*+ & )* en suero. OBJETIVOS ESPECIFICOS - 3omprender las reacciones bio!uímicas de transaminasas. - 4dentificar enfermedades causadas por los niveles altos -

transaminasas. Analizar la importancia clínica de las transaminasas en el organismo.

I. I.1.

de

MARCO TEORICO

TRANSAMINACIÓN

La reacción de transaminación consiste en la transferencia de un grupo amino desde un aminoácido a un alfa-cetoácido. 3omo resultado de ello, el aminoácido BIOQUIMICA Y NUTRICION . . .

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original !ueda convertido en cetoácido, y el cetoácido original, en aminoácido. $n casi todos los casos interviene el sistema glutamato5alfa-cetoglutarato. La enzimas se denominan aminotransferasas o transaminasas y re!uieren el concurso del piridoal-fosfato "L#, coenzima derivado de la piridoina.

La conversión de aminoácidos en cetoácidos permite en muc0os casos su utilización energética, ya !ue la mayoría de estos cetoácidos se integran en las vías catabólicas de la glucosa " glucólisis y ciclo de 6rebs#. $n el caso de los aminoácidos glucogénicos, su transformación en cetoácidos permite igualmente la síntesis de glucosa. A la inversa, las reacciones de transaminación permiten la síntesis de los aminoácidos no esenciales a partir de los cetoácidos correspondientes.


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3asi todos los aminoácidos sufren reacciones de transamina!ción en su metabolismo. $n algunos casos"alanina, aspartto, gutamato, tirosina, serina y aminoácidos ramificados#, estas reacciones se realizan directamente sobre el propio aminoácido.

TIPOS DE TRANSAMINASAS O AMINOTRANSFERASAS

Las transaminasas son unas enzimas presentes en el 0ígado pertenecientes al grupo de las transferasas, lo !ue significa !ue transfieren grupos amino desde un metabolito a otro "en general aminoácidos#. 1u función principal es la de transformar sustancias, aun!ue también se encargan de la síntesis de los aminoácidos no esenciales.

$s decir, cumplen fundamentalmente una función metabólica en el interior de las células, de a0í !ue las encontremos presentes en el teido de muc0os órganos.

TIPOS DE TRANSAMINASAS

recisamente con el obetivo de determinar el volumen de transaminasas !ue 0ay en sangre, y sobretodo descubrir si pueden o no eistir posibles patologías en las funciones del 0ígado, se lleva a cabo un análisis sanguíneo !ue permite conocer los niveles de transaminasas en sangre.

Transaminasa GOT o AST 1e trata de una transaminasa conocida también con el nombre de transaminasa glutamicooalacética. 1e encuentra presente en prácticamente la mayoría de los órganos, aun!ue se encuentra sobretodo en el 0ígado, los glóbulos roos y los msculos estriados. BIOQUIMICA Y NUTRICION . . .

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Dado !ue es comn encontrarla en el interior de las células, cuando eisten niveles elevados de esta enzima significa !ue se 0a producido destrucción celular.

Transaminasa GPT o ALT $s una transaminasa !ue encontramos sobretodo en el 0ígado y en los ri7ones. )ambién es posible encontrar una pe!ue7a cantidad de transaminasa *) o transaminasa glutamicopirvica en los msculos estriados y los glóbulos roos. 1u principal función es la de fabricar glucosa.

Transaminasa GGT $s una transaminasa !ue eiste en una gran cantidad de teidos "ri7ones, páncreas, bazo, corazón, cerebro y conducto biliar#, aun!ue la encontramos sobretodo a nivel de los 0epatocitos "células 0epáticas#. $s conocida con el nombre de gamma glutamil transpeptidasa.

3uando se eleva en la sangre puede indicar la presencia de enfermedades del 0ígado, del páncreas o de la vía biliar.

CÓMO BAJAR LAS TRANSAMINASAS ALTAS

$n el caso del 0ígado, una de las enfermedades !ue más tiende a afectarle a día de 0oy es el 0ígado graso , ya !ue tendemos a seguir una alimentación rica en 0idratos de carbono simples y abusamos del consumo de alco0ol.


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Aun!ue son varias las enfermedades !ue pueden afectar a la correcta salud del 0ígado, generalmente el citado trastorno puede provocar niveles de transaminasas altas "como sabes, las transaminasas son enzimas !ue encontramos en el interior de las células 0epáticas#, las cuales pueden verse aumentadas en casos de 0epatitis víricas "ya sean agudas o crónicas#, consumo abusivo de alco0ol, cáncer 0epático, cirrosis, u obstrucciones graves de la vía biliar.

*eneralmente, los valores normales de la transaminasa *+) 8 AL) pasa por!ue se site entre 9 y :; /5L, la transaminasa *) 8 A1) entre 9 y <= /5L y la transaminasa **) entre == y >9 /5L.

'o obstante, en caso de !ue te 0ayan aparecido altas en una analítica de sangre, y no eista una enfermedad de base !ue pueda ser tratada, es posible baar las transaminasas altas a partir del seguimiento de una serie de conseos básicos.

¿Cmo !a"ar #as $ransaminasas% Lo más adecuado siempre es realizar una depuración del 0ígado, al menos, una vez al a7o, ya !ue de esta manera ayudamos a !ue este importantísimo órgano de nuestro cuerpo se depure y funcione correctamente( -

$vita siempre los alimentos muy grasos o procesados. $vita los alimentos muy azucarados, muy salados o asados. $vita el consumo de bebidas alco0ólicas. )oma lí!uido en abundancia, sobretodo agua. Ayuda al 0ígado a

-

metabolizar meor las grasas y eliminarlas. 3onsume frutas, pero evita a!uellas con gran contenido de ácidos orgánicos, como el melón, la sandía y las fresas. BIOQUIMICA Y NUTRICION . . .

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- Algunas plantas medicinales, como es el caso del diente de león o el

cardo mariano resultan ideales para cuidar el 0ígado. La primera acta como depurativo, mientras !ue la segunda regenera las células 0epáticas. )ampoco debemos olvidarnos de los beneficios del boldo, una planta comnmente utilizada para ayudar al 0ígado a realizar meor -

sus funciones. $l consumo de infusiones y tés pueden ser de gran utilidad. $ntre los alimentos estrella para cuidar nuestro 0ígado, no podemos olvidarnos de los importantísimos beneficios de la alcac0ofa.

II.

PARTE E&PERIMENTAL

E&PERIMENTO ' DETERMINACIÓN DE TRANSAMINASAS (TGO ) TGP* EN SUERO REACTIVOS NECESARIOS:

-

1ustrato )*+( 1olución conteniendo =99 mmol5l de l-aspartato y ? mmol-l

de alfa-cetoglutarato en buffer fosfatos =99 mmol5l, p@ ;,<. -

1ustrato )*( 1olución conteniendo ?99 mmol5l de l-alanina y ? mmol5l de

alfa-3etoglutarato en buffer fosfatos =99 mmol5l, p@ ; ,<. -

eactivo

?,<-D'%@(

1olución

conteniendo

=

mmol5l

de

?,<-

dinitrofenil0idrazina en ácido clor0ídrico = mmol5l. BIOQUIMICA Y NUTRICION . . .

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-

@idróido de 1odio Diluyente para $nzimas concentrado(

1olución de 0idróido de sodio < mol5l -

Agua Destilada.

INSTRUCCIONES DE USO

-

@idróido de 1odio( Antes de usarse, se deberá diluir el contenido de este

frasco a = litro de agua destilada para así alcanzar la concentración re!uerida de 'a+@ 9.
-

eactivo ?,<-D'%@( $sta solución es corrosiva y debe guardarse en frasco

oscuro.

PROCEDIMIENTO PARA DETERMINAR TGO + TGP EN SUERO, reparar los tubos( BlancoC uestra 1ustrato ")*+ 2 )*# • •

9.> ml 9.> ml

3olocar en Ba7o aría a :;E3 >9 segundos y luego agregar( uestra "suero# •

?99 /l y >9 ul

Agua destilada •

=99 uL BIOQUIMICA Y NUTRICION . . .

9


ezclar por agitación suave e incubar eactamente : min y agregar( eactivo ?,<-D'%@ 9.> ml 9.> ml

• •

ezclar. Dear > minutos a :;E3. Luego agregar( 'a+@ 9.< mol5l > ml > ml

• •

ezclar por inversión y retirar del ba7o. Después de ? minutos leer en el espectrofotómetro a :<9 nm, llevando el aparato a cero de absorbancia con agua destilada. Leer : lecturas.

•

CALCULOS:  

Leer a :<9 nm, combinando con agua destilada. Actividad " u5l# romedio , absorvancia  =,;
VALORES DE REFERENCIA:

-

*+)( G<9 /5L

- *)( @+B$1( G<> "/5L# /H$$1( G :< "/5L#

1.

-.


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IV.

CUESTIONARIO

1.- EXPLIQUE EN QUE CONSISTE EL FEN!ENO TRANSA!INACIN " DONDE SE REALI#A EN EL OR$ANIS!O%

DE

La prueba más solicitada a los portadores de 0epatitis 3 son las transaminasas.

¿/0 son #as Transaminasas% /n paso inicial para detectar problemas en el 0ígado es una prueba de sangre para determinar la presencia de ciertas enzimas en la sangre, comnmente llamadas transaminasas. Debao de circunstancias normales, estas enzimas


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residen dentro de las células del 0ígado. ero cuando el 0ígado esta con problemas, estas enzimas son derramadas en la corriente sanguínea. $ntre las más sensibles de estas enzimas y entre las más representativas están las transaminasas. $llas comprenden la aminotransferase de aspartate "A1) o 1*+) o )*+ o *+)# y la aminotransferase de alanine "AL) o 1*) o )* o *)#. $stas enzimas normalmente se encuentran dentro de las células del 0ígado. 1i el 0ígado esta con algn problema, las células derraman las enzimas en la corriente sanguínea, elevando los niveles de estas enzimas en la sangre siendo un indicador del problema !ue pueda eistir. Las transaminasas catalizan reacciones !uímicas en las células en las cuales un grupo de amino es transferido de una molécula donadora a una molécula recipiente. or esto, es !ue es dado el nombre de ItransaminasasI.

¿Don2 son 3ro/4ias #as $ransaminasas% )*+ " A1) o 1*+) o *+)# normalmente es encontrado en una diversidad de teidos inclusive el 0ígado, corazón, msculos, ri7ones, y cerebro. $s liberado en la sangre cuando cual!uiera de estos teidos se encuentra con algn problema. or eemplo, su nivel en la sangre sube con ata!ues de corazón y con desordenes en los msculos. or lo tanto no es un indicador altamente específico de da7o en el 0ígado. )* "AL) o 1*) o *)# es encontrado en su mayor parte en el 0ígado. $ste no es producido eclusivamente por el 0ígado, pero es donde se encuentra más concentrado. $s liberado en la circulación sanguínea como resultado de da7o 0epático. 1irve entonces como un indicador bastante específico del estado del 0ígado. 2.- &QUE RELACIN EXISTE ENTRE LAS TRANSA!INASAS " LAS ENFER!EDADES 'EP(TICAS% BIOQUIMICA Y NUTRICION . . .

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La relación !ue eiste es !ue las transaminasas son un tipo de enzima , estas enzimas residen dentro de las células del 0ígado. ero cuando el 0ígado esta con problemas, estas enzimas son derramadas en la corriente sanguínea. $ntre las más sensibles de estas enzimas y entre las más representativas están las transaminasas. $llas comprenden la aminotransferase de aspartate "A1) o 1*+) o )*+ o *+)# y la aminotransferase de alanine "AL) o 1*) o )* o *)#. )* "AL) o 1*) o *)# es encontrado en su mayor parte en el 0ígado. $ste no es producido eclusivamente por el 0ígado, pero es donde se encuentra más concentrado. $s liberado en la circulación sanguínea como resultado de da7o 0epático. 1irve entonces como un indicador bastante específico del estado del 0ígado. )* y )*+ son indicadores sensibles de da7o 0epático en diferentes tipos de enfermedades. 3.- CO!O SE ENCUENTRAN LAS TRANSA!INASAS EN EL INFARTO A$UDO DE !IOCARDIO%

3uando se produce un infarto agudo de miocardio las transaminasas se encuentran elevadas en el torrente sanguíneo sobre sus cifras normales, epresando !ue eiste una zona de necrosis muscular. $l problema es !ue dic0a destrucción muscular no tiene por !ue ser necesariamente en el miocardio. Así, la enzima 3J, es la !ue se altera mas precozmente "aumenta a las <-F 0oras del infarto y se mantiene elevada 0asta tres días después#, aun!ue también aumenta por simples traumatismos musculares "inyecciones, golpes, eercicio intenso, etc.#. ara evitar errores se determina de forma seriada "repetida en el tiempo# y se comprueba !ue, en caso de infarto, se eleva y persiste. $n los laboratorios bien preparados se puede medir una parte especial de esta enzima, la llamada fracción 3J-B !ue es casi eclusiva del corazón y resulta muy específica del infarto de miocardio. 4.- SE)ALE CU(LES SON LOS !*TODOS DE AN(LISIS CONOCIDOS PARA DOSA+E DE TRANSA!INASAS% BIOQUIMICA Y NUTRICION . . .

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TRANSAMINASA GPT Para 5/0 s2 r2a#i6a 2s$2 an7#isis 1e realiza en el conteto de otras pruebas 0epáticas "*amma*), *+), bilirrubina, fosfatasa alcalina# y se utiliza para evaluar problemas o alteraciones del 0ígado. 1u elevación es directamente proporcional al da7o celular y puede servir como indicativo de la evolución de la enfermedad.

GammaGT GOT Bi#irr/!ina 8os8a$asa a#4a#ina

5.- EXISTE VARIACIN DE TRANSA!INASAS CON LA EDAD%

$s muy importante nunca interpretar un resultado de transaminasas aisladamente, pues las variaciones de estas enzimas son grandes. Así, lo correcto siempre será se considerar la medía de los ltimos cuatro resultados.

$isten en el 0ígado más de F9 reacciones !ue producen transaminasas, pero, las nicas con valor clínico son la )*+ "también conocida por las siglas *+) o A1A) o A1) o 1*+)# y la )* "también conocida por las siglas *) o ALA) o AL) o 1*)#, siendo !ue éstas no son producidas eclusivamente en el 0ígado y se encuentran etensamente distribuidas por el organismo.

La )*+ es encontrada principalmente en el corazón, 0ígado, msculos y ri7ones y la )* se encuentra principalmente en el 0ígado y en los ri7ones. Así, como la )* se encuentra en mayor nivel en el 0ígado es ésta !ue los médicos llevan en mayor consideración ya !ue las enfermedades 0epáticas presentan en general un aumento de la )* pudiendo estar acompa7ada de aumentos también BIOQUIMICA Y NUTRICION . . .

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en la )*+. $n la mayoría de las enfermedades del 0ígado la )* es siempre superior a la )*+, ecepto en la 0epatitis alco0ólica.

Los niveles normales de transaminasas son significativamente menores en las mueres !ue en los 0ombres e incluso la edad también altera los valores, razón por la cual es necesario atentar a varios factores antes de realizarse una interpretación e!uivocada. )ambién, dependiendo del laboratorio los resultados pueden presentar variaciones, de lo !ue ante un resultado anormal, en general dos veces el valor máimo de referencia para la prueba utilizada, lo más prudente será realizar un nuevo eamen.

$isten factores !ue pueden alterar los resultados. La realización de eercicios físicos etenuantes 0asta ?< 0oras antes de la realización del eamen puede doblar el resultado, la masa corporal "peso arriba del ideal# puede aumentar en 0asta <9K el resultado del eamen, una anemia 0emolítica puede aumentar, principalmente la )*+ y, finalmente, 0asta el momento del día en el !ue es retirada la muestra de sangre estará influyendo en el resultado.

3on relación a los resultados(

1 - 1i la retirada de la sangre fue realizada en la parte de la tarde la )*+ puede tener una variación del <>K en comparación con sangre retirada por la ma7anaC

- - La diferencia de resultados en días seguidos llega a =9K en la )*+ y 0asta :9K en la )*C BIOQUIMICA Y NUTRICION . . .

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9 - $n los 0ombres afro-descendentes los niveles son =>K superiores a personas de piel blancaC

: - ersonas con ndice de asa 3orporal elevada "arriba del peso# pueden tener resultados entre <9 y >9K superiores en ambas las transaminasasC

; - La práctica de eercicios físicos etenuantes eleva en 0asta tres veces la )*+C

< - La práctica de eercicios aerobicos de forma rutinaria reduce en 0asta ?9K la )*C

= - La eistencia de da7o muscular incrementa de modo significativo la )*+ y moderadamente la )*.


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VI.

BIBLIOGRAFIA

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INFORME-13-BIOQUIMICA

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