Guías

Preguntas Seminario 1 Agua y Equilibrio Equilibrio Ácido-Ba Ácido-Base se 1.- Describa detalladamente la estructura estructura del agua 2.- Explique en qué consiste un enlace o puente de hidrógeno. Mencione ejemplos de biomoléculas que formen este tipo de enlaces. 3.- Describa otros otros tres tipos tipos de interacciones débiles débiles presentes en las biomoléculas +

4.- ¿Cuál es la la concentración concentración de de H de una solución solución con pH de de (a) 3.82; 3.82; (b) 6.52; 6.52; (c) (c) 11.11? 5.- Defina solución amortiguadora o tamponante tamponante (buffer) y describa un par ejemplos en sistemas sistemas biológicos biológicos 6.- Calcule el pKa del ácido láctico si una solución de ácido láctico láctico 0,01 M y de lactato 0,087 M tiene un pH de 4,8 7.-¿Cómo podría saber el rango útil de pH de un determinado buffer? 8.- El pH del contenido del estómago estómago es alrededor de 1,5 y el pH del intestino delgado es alrededor de 6,0. ¿Se absorbe más aspirina aspirina hacia el torrente sanguíneo en el estomago o en el intestino intestino delgado? delgado? Justif Justifique ique su respuesta. respuesta. pKa Aspirina: 3,5

Preguntas Seminario 2

Seminario aminoácidos-estructura y función de proteínas

1:- Explique las características de un enlace peptídico y mencione la importancia que tienen estas características en las estructuras tridimensionales de la cadena polipeptídica. 2.- ¿Qué son la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de una proteína?. ¿Qué en enlaces forman parte de cada una de ellas y cuales estabilizan cada estructura? 3.- ¿Qué entiende por pK R? ¿qué diferencias puede mencionar respecto al p K 1 y pK 2 de un aminoácido cualquiera? 4.- Calcule el pI (punto isoelectrico) para los aminoácidos: - Glutamato (pK 1=2.19; pK 2=9.67; pK R=4.25) - Histidina (pK 1=1.82; pK 2=9.17; pK R=6) 5.- Para el siguiente aminoácido indique: a) b) c) d) e) f) g)

Los aminoácidos que se pueden fosforilar Los aminoácidos entre los que se pueden formar puentes de azufre El aminoácido aminoterminal El aminoácido carboxilo terminal El número de enlaces peptídicos Los aminoácidos con grupo R ionizable Los aminoácidos que pueden presentar carga positiva y negativa en su cadena lateral R

6.- Indique en qué consiste el proceso de denaturación de proteínas. Mencione al menos 3 agentes denaturantes. 7.- ¿Cuál es la función biológica de los siguientes péptidos: encefalina, bradikinina y angiotensina? 8.- Mencione 3 ejemplos de enfermedades que estén asociadas al mal plegamiento proteico y explique las posibles causas.

9.- La mioglobina es una proteína cuantitativamente importante en el músculo de


SEMINARIO ENZIMAS 1.- Mencione algunas diferencias entre un catalizador inorgánico y un catalizador biológico (enzima) 2.- Identifique en una curva de Michaelis-Menten los parámetros Km y Vmax. Qué representa cada uno de ellos? 3.- Defina y explique qué es el número de recambio de una enzima 4.- Explique el mecanismo de acción general de una enzima (su funcionamiento), respecto a la reacción química que cataliza, en términos de la energía libre de la reacción. 5.- Defina los siguientes conceptos: Holoenzima Apoenzima Cofactor Coenzima Enzima alostérica Sitio activo 6.- Qué es un inhibidor enzimático?. Mencione y describa tres tipos de inhibición enzimática. 7.- El alopurinol es utilizado en el tratamiento de la gota, patología asociada al metabolismos de las purinas, y su mecanismos de acción está asociado a la inhibición de cierta enzima . Averigue la enzima blanco y el mecanismo de inhibición. 8.- Describa el mecanismo de acción de la aspirina (acido acetilsalisílico) y del viagra (sildenafil citrato). 9.- Comente brevemente el mecanismo de acción de las enzimas del tipo betalactamasas.


SEMINARIO BIOENERGETICA

1. A) Compare las vías catabólicas con las vías anabólicas B) Del siguiente listado de vías metabólicas clasifique como anabólica o catabólica: Glicólisis Gluconeogénesis Glicogenólisis Ciclo de Krebs Glicogenogénesis Lipólisis Lipogénesis Cetogénesis

2.- Defina los conceptos termodinámicos: energía libre de Gibbs (G), entalpía (H) y entropía (S) de una reacción química. 3.- Explique cómo los parámetros entropía (S) y entalpia (H) influyen en la energía libre de una reacción (ΔG=ΔH-TΔS) 4.- Una solución de glucosa-1-fosfato (G1P) es incubada a 25° C en presencia de la enzima fosfoglucomutasa. Al establecerse el equilibrio, las concentraciones de reactante y producto son: G1P = 1,5 x 10 -4 M y Glucosa-6-P = 6,3 x 10 -3 M. Calcule la constante de equilibrio y el cambio de energía libre estándar para esta reacción. 5.- Explique por qué la reacción de hidrólisis de ATP es altamente favorable desde el punto de vista termodinámico. 6.- Considerando la siguiente reacción de interconversión de la glicólisis Fructose 6-phosphate



glucose 6-phosphate ( K eq = 1.97)

Cuál es el ΔG°´ de la reacción s i la concentración de fructose 6-phosphate es ajustada a 1.5 M y la de la glucosa a 0.5 M?. Por qué el ΔG°´ y el ΔG son diferentes? 7.- Usando la información de las constantes de equilibrio determinadas a 25 ºC, calcule la energía libre estándar para la hidrólisis de ATP

Preguntas Seminario 5 Seminario glicólisis y metabolismo de otros azúcares

1.-A.- Indica si los siguientes pares de moléculas, son isómeros, anómeros, epímeros o enantiomeros: a) D-Xilosa y D-Lixosa b) -D-Galactosa y -D-Galactosa c) D-Alosa y D-Talosa d) L-Arabinosa y D-Arabinosa e) L-glucosa y L-manosa B.- Describa las características comunes y las diferencias de cada par de azúcares a) celulosa y glicógeno b) D-glucosa y D-fructosa c) Maltosa y sacarosa 2.- Indique los pasos de la glicólisis en que se llevan a cabo reacciones irreversibles y las enzimas que las catalizan. Cómo se regulan? 3. Qué entiende Ud. por fosforilación a nivel de sustrato? 4.- Explique cómo puede ser metabolizada la galactosa, un producto de la hidrólisis de la lactosa presente en la leche. Cuál es el rendimiento neto de ATP desde galactosa hasta piruvato? 5.- Describa cómo procede la glicólisis en células cancerígenas (tumor) en comparación con tejido sano. 6.- Cuál es la importancia de la glicólisis para los glóbulos rojos? 7.- Cuál es el efecto del fluor en la glicolisis?


Seminario Fermentación, Descarboxilación oxidativa del Piruvato y Ciclo de Krebs

1.- Nombre y compare las enzimas involucradas en la fermentación láctica y alcohólica. Indique las coenzimas y cofactores requeridos y el tipo de reacción química que catalizan 2.- Ya que el lactato es denominado un “producto muerto” del metabolismo, en el sentido que su único destino es ser reconvertido a piruvato, ¿cuál es el propósito de su formación? 3.- Explique por qué en las células en condiciones anaeróbicas la relación piruvato/lactato es mucho menor que 1, mientras que en condiciones aeróbicas la misma relación es mayor que 1. 4.- Indique la cantidad de ATP producido en la degradación anaeróbica de una molécula de glucosa en dos moléculas de etanol. ¿Qué pasa en este mismo proceso con el NADH producido en la glicólisis? 5.- Describa a la enzima (complejo enzimático) encargada de transformar piruvato en acetil-CoA. Indique su localización celular, coenzimas requeridas y la forma en que su actividad es regulada 6.- Explique por qué el Ciclo de Krebs es considerado un proceso anfibólico 7.- Explique a qué se refiere el término “respiración celular” 8.- Indique por qué y cómo el calcio regula la tasa metabólica del Ciclo de Krebs 9.- Individuos con una deficiencia de tiamina en la dieta tienen altos niveles de piruvato en la sangre. Describa este fenómeno en términos bioquímicos 10.- Describa brevemente el efecto del fluoracetato de sodio, un compuesto altamente tóxico utilizado masivamente en la 2da Guerra Mundial. 11.- Relacione la toxicidad de los compuestos de arsénico con la respiración celular.


Seminario de fosforilación oxidativa

1.-¿Dónde ocurre el transporte electrónico asociado a la fosforilación oxidativa en organismos procariontes? 2.-Defina qué es un citocromo 3.-Mencione los complejos proteicos que participan en el transporte electrónico 4.-Explique desde el punto de vista bioquímico por qué la inhalación de monóxido de carbono puede provocar la muerte. 5.-¿Qué entiende por lado P y N mitocondrial? Explique cómo se genera esta diferencia y defina el término gradiente electroquímico. 6.- Cómo se relaciona la cadena transportadora de electrones y la producción de especies oxidantes en la célula. 7.-Cuantas moléculas de ATP se obtienen aproximadamente desde NADH y FADH2? Explique la diferencia. 8.- Investigue la función de las proteínas desacoplantes y qué relación tienen éstas con la termoresistencia de los bebés y los animales que hibernan 9.- Las mitocondrias son las responsables de la creación de más del 90% de la energía que el cuerpo necesita para mantener la vida y apoyar el crecimiento. Las patologías mitocondriales parecen ocasionar el mayor daño a las células del cerebro, corazón, hígado, músculo esquelético, riñón así como a los sistemas endocrino y respiratorio. Estas patologías afectan principalmente a los niños, pero los brotes en adultos se están volviendo cada vez más comunes. Investigue algunas enfermedades mitocondriales y su relación con deficiencias a nivel de la cadena transportadora de electrones.


Seminario Pentosas Fosfato y Glicógeno

1.- Explique la importancia de la vía de las pentosas fosfato. Especifique en qué tejidos esperaría encontrar activa esta vía. ¿Por qué? 2.- ¿Qué consecuencia puede tener un déficit de glucosa-6-fosfato deshidrogenasa a nivel de los eritrocitos? Explique. 3.- Explique el papel que tiene la razón NADPH/NADP + intracelular sobre el destino que tendrá la glucosa-6-fosfato (glicólisis v/s vía de las pentosas fosfato). ¿A qué nivel se ejerce esta regulación? 4.- Por qué al aumentar el anabolismo de lípidos se estimula de manera importante la vía de las pentosas fosfato? 5.- Nombre las enzimas encargadas de la degradación del glicógeno y explique las reacciones que catalizan cada una de ellas. 6.- Calcule el balance energético (producción de ATP) de la degradación de una molécula de glucosa, proveniente del glicógeno, hasta piruvato. 7.- Indique el rol que cumple la molécula UDP en la síntesis del glicógeno 8.- Explique el funcionamiento de la glicogenina y su importancia en la síntesis del glicógeno. 9.- En el músculo la tasa de conversión de glicógeno a glucosa 6-fosfato es determinada por la razón entre la glicógeno fosforilasa a (forma activa) a glicógeno fosforilasa b (forma menos activa). Determinar qué ocurre con la tasa de ruptura del glicógeno si una preparación de músculo esquelético de ratón, que contiene glicógeno fosforilasa, es incubada con: a) fosforilasa kinasa y ATP b) PP1 c) epinefrina


Seminario Gluconeogénesis 1.- Explique cuál es la función principal de la gluconeogénesis 2.- Nombre los precursores de glucosa en los distintos tipos celulares (tejidos) 3.- ¿Cuáles son las vías reguladas en la gluconeogénesis?. Compare con la glicólisis 4.- Explique por qué y cómo la Fructosa 2,6 bifosfato regula la glicólisis y gluconeogénesis 5.- Explique en qué consiste el Ciclo de Cori 6.- Por qué las células animales no pueden convertir Acetil-coA derivado de ácidos grasos en glucosa a diferencia de las plantas? 7.- Determinar si los siguientes sustratos son o no glucogénicos a) succinato b) glicerol c) acetil-coA d) piruvato e) butirato 8.- Un defecto congénito en la enzima hepática fructosa 1,6-bifosfatasa resulta en niveles anormalmente elevados de lactato en el plasma sanguíneo. Explique por qué sucede esto.


Seminario Estructura y Catabolismo de Lípidos

1.- Que es una lipoproteína? Describa composición y función de 4 tipos de lipoproteínas. 2.- ¿Cuál es la estructura química de un ácido graso? 3.- ¿Cuál es la estructura del colesterol? ¿Existen otras moléculas de importancia biológica que se asemejen en su estructura, cuáles? 5.- Dibuje la estructura química de un triacilglicerol. 6.- En relación al catabolismo lipídico, ¿Cuándo y qué reacción catalizan las lipasas? 7.- Por qué el proceso de B-oxidación es altamente rendidor desde el punto de vista de la producción de ATP? Compare con el catabolismo de hidratos de carbono (glucosa). 8.- ¿Qué ocurre en la etapa final de la B-oxidación de un ácido graso de cadena impar en comparación con un ácido graso de cadena par? 9.- ¿Cuánto NADH, FADH2 y Acetil CoA se produce al oxidar un ácido graso de 20 átomos de carbono? ¿Cuántas moléculas de ATP podrían producirse gracias a este proceso?, Explique. 10. Qué y cuáles son los cuerpos cetónicos? Bajo que condición fisiopatológica podrían estar aumentados sus niveles?. Qué riesgo revierte un aumento en sus niveles? 11.- Desde el punto de vista clínico, cómo influye la ausencia del receptor para LDL en el metabolismo del colesterol?


Seminario biosíntesis de lípidos

1.- A nivel celular, ¿Dónde ocurre la biosíntesis de ácidos grasos? 2.- Explique el funcionamiento del complejo enzimático de la ácido graso sintasa. 3.-¿De dónde proviene el NADPH utilizado para la síntesis de los ácidos grasos? 4.- Explique desde el punto de vista bioquímico por qué el consumo excesivo de azúcar combinado con una vida sedentaria deriva en un aumento de peso. 5.- Cómo son transportados los acetilos destinados a la síntesis de ácidos grasos desde la matriz mitocondrial al citoplasma? 6.- ¿Qué función cumplen la citrato liasa y la acetil CoA carboxilasa en la síntesis de los ácidos grasos? ¿De qué forma están siendo reguladas? 7.- Cuantos acetil-coA se requieren en total para sintetizar un ácido graso de 20 carbonos? 8.- Comente qué ocurre con los niveles de HDL, LDL y VLDL en un paciente diabético, en comparación con un individuo sano?.

Preguntas Seminario 12 Seminario Catabolismo de Aminoácidos

1.- ¿Dónde se cataboliza la gran mayoría de los aminoácidos? 2.- El plasma humano contiene todos los aminoácidos requeridos para la síntesis de proteínas en el cuerpo, pero no en concentraciones equivalentes. Alanina y glutamina están presentes en mayor concentración que el resto de los aminoácidos. Explique a qué se debe esto. 3.- Nombre las formas en que el exceso de nitrógeno es excretado. Por qué debe ser excretado el exceso? 4.- Describa el proceso de transaminación de los aminoácidos mencionando el requerimiento de grupo prostético. 5.- Describa las características del proceso de desaminación oxidativa. ¿Cuál es la enzima clave de este proceso y cómo está regulada? 6.- ¿Cómo están relacionados el ciclo de la urea y el Ciclo de Krebs? 7.- ¿De qué forma pueden entrar los aminoácidos al Ciclo de Krebs? ¿Este proceso es idéntico en todos los casos? 8.- Explique, desde una perspectiva metabólica, las causas de la fenilcetonuria y el albinismo. 9.- Explique la diferencia entre un aminoácido esencial y no esencial. 10.- Si usted tiene una dieta rica en alanina pero deficiente en aspartato, presentará síntomas de deficiencia de aspartato?. Explique 11.- Los niveles de transaminasas en la sangre son un marcador comúnmente utilizado para medir daño celular. Al respecto responda: - Para qué tejidos específicamente se utiliza este marcador? - Frente a qué cuadros patológicos podría encontrar elevado dichos niveles? 12.- Qué relación existe entre fenilalanina, adrenalina, noradrenalina y melanina?

Preguntas Seminario 13 Seminario Integración Metabólica

1.- Describa cómo es el metabolismo de la glucosa 6-P en el hígado dependiendo de las condiciones fisiológicas del organismo (disponibilidad de energía). 2.- Cuál es el efecto de la insulina en los niveles de glucosa sanguínea? Como logra dicho efecto? 3.- Comente cuales son las fuentes posibles de energía para el músculo esquelético en reposo y actividad intensa. 4.- Compare las vías metabólicas que se ven activadas o inhibidas al consumir alimentos y en una condición de ayuno. 5.- Explique por qué la enzima creatina quinasa es más relevante para el músculo esquelético que para el músculo cardiaco. 6.- Un hombre con diabetes insulino-dependiente es llevado a urgencia en estado cercano al coma. Mientras estaba de vacaciones en un lugar aislado, perdió su insulina y no se inyectó por dos días. Describa qué procesos metabólicos se alterarán en los tejidos adiposo, muscular y hepático. Explique desde el punto de vista de la regulación enzimática a que se debe cada cambio descrito. 7.- Qué sucede con los niveles de glicemia en caso de stress? Analícelo del punto de vista metabólico.

FACULTAD DE CIENCIAS BIOLÓGICAS DEPARTAMENTO DE CIENCIAS BIOLÓGICAS 1. Identificación de la Asignatura CURSO

: SEMINARIO BIOQUÍMICA GENERAL

CÓDIGO

: BIO169

2. Profesor: Claudia Sandoval (sección 1) [email protected] Samuel Parra (sección 2) 3. Horario: Viernes, módulos 5-6 (secc 1 y 2) [email protected] 4. Cronograma del curso Semana 22 Marzo

Actividad Presentación del curso

05 Abril

Seminario n°1: Propiedades del agua, Equilibrio ácido-base

12 Abril

Seminario n°2: Estructura y función de proteínas

19 Abril

Seminario n°3: Enzimas

26 Abril

Seminario n°4: Bioenergética

03 Mayo

Seminario n°5: Glicólisis y metabolismo de azúcares

17 Mayo 24 Mayo

Seminario n°6: Fermentación, CPDH y Ciclo de Krebs Seminario n°7: Fosforilación oxidativa

31 Mayo

Seminario n°8: Vía Pentosas Fosfato y Metabolismo glicógeno

07 Junio

Seminario n°9: Gluconeogénesis

14 Junio

Seminario n°10: Estructura y catabolismo de lípidos

21 Junio

Seminario n°11: Síntesis de lípidos

28 Junio 05 Julio

Seminario n°12: Catabolismo de aminoácidos Seminario n°13: Integración metabólica

12 Julio Examen mód 5-6 *Cualquier eventual modificación de la información entregada en este documento será informada oportunamente a los alumnos.

5. Requisitos de asistencia y criterios de eximición -

Cada seminario correspondiente a este curso se evaluará mediante controles de entrada. El promedio de estas evaluaciones definirá la nota de presentación a examen (NP), la cual corresponderá al 70% de la nota final (NF). El 30% restante de la NF estará dada por la nota del examen. - Para la eximición del examen el alumno deberá tener un 100% de asistencia y una NP entre 5,0 y 5,4 sin notas parciales inferiores a 4,0, o bien, una NP de 5,5 (o superior) con un máximo de 3 notas parciales inferiores a 4,0. En caso de cumplir con los requisitos de eximición del examen, la NF será equivalente a la NP. - La asistencia al seminario es de carácter obligatoria . Lo anterior implica que sólo se aceptarán un máximo de 2 inasistencias debidamente justificadas. Una tercera o más inasistencias (justificada o no), será calificada en el control respectivo con nota 1,0. La NP se calculará con las notas parciales existentes, según lo estipulado anteriormente. - Ante cualquier inasistencia, aún cuando ésta sea justificada debidamente, el alumno perderá automáticamente el derecho de eximición del examen. - Las inasistencias no justificadas debidamente y la existencia de una tercera o más inasistencias (justificadas o no), además de ser calificadas con nota 1,0 en el control respectivo harán que el alumno pierda automáticamente el derecho a rendir examen, siendo calificado con nota 1,0 en éste. - Los certificados médicos deberán ser presentados en su escuela respectiva y además entregar una copia de éste al profesor.  No se contemplan controles recuperativos  Se requiere puntualidad y asistencia completa a los dos módulos de clases para tener derecho a rendir el control respectivo. El llegar atrasado implicará no poder realizar el control respectivo y ser calificado con nota 1,0 (uno) en éste.

6. Prueba Recuperativa No aplica. 7. Evaluación - Cada seminario correspondiente a este curso se evaluará mediante controles de entrada. El promedio de estas evaluaciones definirá la nota de presentación a examen (NP), la cual corresponderá al 70% de la nota final (NF). El 30% restante de la NF estará dada por la nota del examen. - El alumno que no trae la guía resuelta optará como nota máxima en el control respectivo a un 4,0.

8. Metodología de actividades académicas Seminarios semanales 9. Bibliografía Principles of Biochemistry. Lehninger, A., Nelson, D. y Cox, M. Cuarta Edición (2000).Worth Publishers. Biochemistry. Mathews, C. y Van Holde, K. Segunda Edición. (1996). Benjamin Cummings Publishers. Biochemistry. Stryer, L. Cuarta Edición. (1997).Editorial W.H. Freeman and Company NY

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