“EVIDENCIA DE APRENDIZAJE”
UNIVERSIDAD ABIERTA Y A DISTANCIA DE MÉXICO
ASIGNATURA
INGENIERÍA DE BIORREACTORES I
UNIDAD 1
“EVIDENCIA DE APRENDIZAJE”
ALUMNO
JUAN JESÚS LÓPEZ ROSAS
DOCENTE EN LÍNEA
GABRIELA SELENE ORTIZ BURGOS
FECHA DE ELABORACIÓN DEL TRABAJO
04 DE FEBRERO DEL 2018
CARRERA
INGENIERO EN BIOTECNOLOGÍA
1
“EVIDENCIA DE APRENDIZAJE”
ÍNDICE NOMBRE:
NÚMERO DE PÁGINA:
Instrucciones
3-4
Introducción
4
Desarrollo
4 - 15
Conclusiones
15
Fuentes consultadas de acuerdo al formato apa
15 - 16
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“EVIDENCIA DE APRENDIZAJE”
INSTRUCCIONES: Debes descargar el documento pdf “Estudio cinético de la actividad proteolítica de la enzima ficina” (https://anales.fisica.org.ar/journal/index.php/analesafa/article/view/134) , este será la base fundamental para realizar nuestra actividad. En un documento en Word realiza: 1. Ficha técnica del artículo “Estudio cinético de la actividad proteolítica de la enzima ficina” (https://anales.fisica.org.ar/journal/index.php/analesafa/article/view/134 ). Para realizar esta de forma correcta te envío un enlace que espero te sea de utilidad: http://personal.us.es/juanj/pdf/fichas.pdf 2. Describe en tu documento con tus propias palabras y anexando información de otro documento que incluyas: a) La función de la ficina. b) Las fuentes de obtención de la ficina de látex. c) La información que proporciona la cinética de Michaelis - Menten. d) Las etapas de las reacciones catalizadas enzimáticamente. e) ¿Cómo se calculan las velocidades iniciales (V0)? 3. Identifica la “Tabla 1. Velocidad inicial para distintas concentraciones de BAPNA”, en el artículo proporcionado. 4. Calcula los siguientes cocientes: 1/[BAPNA] y 1/V0 para cada uno de los datos proporcionados en la tabla 1, es decir, debes dividir 1/entre cada valor de la tabla y colocarlos en la siguiente tabla: 5. Grafica los datos [BAPNA] contra V0, que corresponden a los ejes de las abscisas y de las ordenadas, respectivamente e indica si la cinética obtenida corresponde a la propuesta por Michaelis - Menten. Justifica tu respuesta. 6. Realiza el gráfico de Lineweaver - Burk, donde los datos de 1/[BAPNA] y 1/V0, corresponden a los ejes de las abscisas y de las ordenadas, respectivamente. 7. Efectúa la línea de tendencia o regresión lineal. 8. Escribe la ecuación del gráfico. Para los puntos 7 y 8 revisa las siguientes ligas: https://www.youtube.com/watch?v=7zvKWzyeB2o http://www.youtube.com/watch?v=NlIyAKXIUhA&feature=player_detailpage En ellas se te explica la forma en que podrás realizar una regresión lineal indispensable para el desarrollo de este trabajo. 9. Identifica el valor de la pendiente (m), ya que m = Km/Vmax. 10. Calcula las constantes cinéticas Km y Vmax. Recuerda que:
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“EVIDENCIA DE APRENDIZAJE” a) La abscisa en el origen es -1/Km. b) La ordenada en el origen es 1/Vmax. 11. Incluye en tu actividad, además de la información previamente solicitada: a) Los procedimientos para el cálculo de las constantes cinéticas. b) ¿Qué indica cada constante cinética? c) Tus conclusiones y determinaciones acerca del estudio cinético de ficina. 12. Realiza una investigación bibliográfica para determinar cuáles son los principales factores fisicoquímicos que afectan la actividad de la ficina e inclúyelos en un cuadro comparativo, donde menciones cual es el efecto sobre esta enzima.
INTRODUCCIÓN: Esta actividad tiene como finalidad descargar el documento pdf “Estudio cinético de la actividad proteolítica de la enzima ficina”, con el objetivo de darle solución a los siguientes tópicos propuestos por mi docente en línea: Realizar una ficha técnica del artículo “Estudio cinético de la actividad proteolítica de la enzima ficina”, describir en mi documento con mis propias palabras y anexando información de otro documento que incluyas: La función de la ficina, las fuentes de obtención de la ficina de látex, la inf ormación que proporciona la cinética de Michaelis – Menten, las etapas de las reacciones catalizadas enzimáticamente y ¿Cómo se calculan las velocidades iniciales (V0)?, identificar la “Tabla 1. Velocidad inicial para distintas concentraciones de BAPNA”, en el artículo proporcionado para calcular los siguientes cocientes: 1/[BAPNA] y 1/V0 para cada uno de los datos proporcionados en la tabla 1, es decir, debes dividir 1/entre cada valor de la tabla y colocarlos en una tabla, grafica los datos [BAPNA] contra V0, que corresponden a los ejes de las abscisas y de las ordenadas, respectivamente e indicar si la cinética obtenida corresponde a la propuesta por Michaelis – Menten, realizar el gráfico de Lineweaver - Burk, donde los datos de 1/[BAPNA] y 1/V0, corresponden a los ejes de las abscisas y de las ordenadas, respectivamente, efectuar la línea de tendencia o regresión lineal, escribir la ecuación del gráfico, identificar el valor de la pendiente (m), ya que m = Km/Vmax, calcular las constantes cinéticas Km y Vmax. Recuerda que: La abscisa en el origen es -1/Km y la ordenada en el origen es 1/Vmax, así como incluye en tu actividad, además de la información previamente solicitada: Los procedimientos para el cálculo de las constantes cinéticas, ¿Qué indica cada constante cinética?, tus conclusiones, determinaciones acerca del estudio cinético de ficina y realiza una investigación bibliográfica para determinar cuáles son los principales factores fisicoquímicos que afectan la actividad de la ficina e inclúyelos en un cuadro comparativo, donde menciones cual es el efecto sobre esta enzima.
DESARROLLO: A continuación, daremos solución a los siguientes tópicos: 1. REALIZA UNA FICHA TÉCNICA DEL ARTÍCULO “ESTUDIO CINÉTICO DE LA ACTIVIDAD PROTEOLÍTICA DE LA ENZIMA FICINA” R= A continuación, tenemos la siguiente ficha técnica del artículo “Estudio cinético de la actividad proteolítica de la enzima ficina”:
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“EVIDENCIA DE APRENDIZAJE”
FICHA DE LECTURA: T TULO: Estudio cinético de la actividad proteolítica de la enzima
DATOS BIBLIOGR FICOS: Anales AFA Estudio Cinético de
la Actividad Proteolítica de la Enzima Ficina / M. G. Bertoluzzo, S. M. R. Bertoluzzo, R. Rigatuso. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas - Universidad PAÍS, CIUDAD Y LUGAR DE CONSULTA: Argentina, biblioteca de Nacional de Rosario – Taller de Física Suipacha 531 - (2000) la Universidad Nacional de Rosario de Buenos Aires. Rosario - Argentina Facultad de Ciencias Médicas Universidad Nacional de Rosario Santa Fe 3100 - (2000) Rosario – Argentina. RESUMEN DEL TEXTO: La ficina es una enzima proteolítica proveniente del látex de Ficus carica (higuera). Su actividad proteolítica se manifiesta al desnaturalizar sus proteínas sustrato mediante la ruptura de los enlaces disulfuro generados por aminoácidos sulforados (cisteína). Pertenece al grupo de las tiol proteasas y es muy similar a la papaína que se extrae del látex de papaya. Como la extracción de látex de la planta se hace difícil en invierno, se diseñó y construyó a escala de laboratorio, un liofilizador para conservar látex de higuera por largo tiempo y a temperatura ambiente. De esta manera se puede obtener ficina para su uso en el laboratorio a bajo costo y sin modificación de su actividad enzimática. El objetivo de este trabajo es determinar la actividad enzimática de la ficina a partir del látex de higuera liofilizado. ficina.
HIP TESIS, TESIS, IDEAS CENTRALES DEL TEXTO: Las reacciones enzimáticas aprendidas figuran de dos andadas bien diversificadas. La primera es la constitución veloz de un complejo enzima – sustrato. La segunda es la constitución y segregación pausada del artículo. Cada uno de estos tratamientos está definido por las variantes de celeridad. Se usaron patrones de resina de chumbera reciente, liofilizadas y como sustrato BAPNA (N – benzoil – Bl – Arginina – 4 – Nitroanilida – Clorhidrato). Al afligir proteolíticos, impulsada por la ficina, ocasiona entre ot ros frutos, para – nitroanilina. El progreso de la reacción se prosiguió por métodos espectrofotométricos. Los efectos adquiridos demuestran y constatan que entrambos patrones muestran la misma actuación. Acompañan una cinética de Michaelis – Menten. Conducen semejante funcionalidad diferenciada.
PALABRAS Y EXPRESIONES CLAVE: Liofilizador, ficina y actividad enzimática. OBSERVACIONES PERSONALES E INTERPRETACI N: La ficina es una enzima de proteólisis procedente de la resina de “Ficus carica” (chumbera). Su función de proteólisis se exhibe al alterar sus prótidos sustrato a partir de la separación de los enlaces disulfuro suscitados por albúminas sulforadas, es decir, cisteína. Corresponde a la agrupación de las tiol proteasas y es muy semejante a la papaína que se saca de la goma de la lechosa. Como la obtención de goma del vegetal se elabora de forma embrollada en canícula, se proyectó y se edificó a proporción de botica, un liofilizador para proteger resina de chumbera por prolongado período y a temperatura ambiente. De esta forma se puede adquirir ficina para su utilización en la botica a bajo coste y sin cambio de su función enzimática.
FECHA DE CONSULTA: 04 de febrero del 2018.
2. DESCRIBE EN TU DOCUMENTO CON TUS PROPIAS PALABRAS Y ANEXANDO INFORMACIÓN DE OTRO DOCUMENTO QUE INCLUYAS:
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“EVIDENCIA DE APRENDIZAJE”
a) La función de la ficina: La ficina se dimana de la resina separada del “Ficus sp.”, esta especie comprende una gran pluralidad de cigüeñales cálidos de albacora. La “FDA” la explica como una enzima adquirida a través de la resina de distintas clases del tipo “Ficus”, los cuales abarcan una diversidad de mástiles tórridos de breva. Es una partícula blanca a transparente. Se califica por su funcionalidad como péptido hidrolasa. La ficina es empleada en la manufactura por su cabida de modificar la disposición de los artículos de carne y féculas, así como por ser arraigador. Por su funcionalidad arraigadora la ficina es apta de sostener determinado estamento fisicoquímico puro en la vianda. Adentro de esta esfera hay componentes que posibilitan sostener uniformemente la vianda y otros que favorecen a sustentar o vigorizar alguna tonalidad.
b) Las fuentes de obtención de la ficina de látex: La ficina es una enzima empleada en la manufactura con el propósito de variar la organización de fariñas y carnes, distinguidamente. Entre los menesteres más importantes se hallan: Artículos de carne, moliendas y artículos de pan, lúpulos y cuajadas. Todas las enzimas son prótidos, que presentan una configuración tridimensional circular y solo tienen funcionalidad cuando presentan una colocación espacial que posibilita fijar una distribución perfecta de las albúminas de su núcleo activo o lugar catalítico. La ficina es una enzima innata que se localiza en la resina originaria de las brevas. Su interés para la manufactura de viandas estriba en su cabida de variar la disposición de los prótidos al hidrolizarlas, trocearlas en sus entes. Esto es de definido interés en el procesamiento de carnes en donde se quiere suavizar el urdimbre del cárnico o bien para soslayar las envolturas que tapizan salchichas. Esta enzima igualmente es empleada durante el procedimiento de las moliendas para expeler el gluten, prótido del cereal y otros granos, para utilidades en las que se apetece que no esté asistente. Tal es el lance de los bizcochos de sal y canutillos, así como para incrementar artículos que van conducidos para individuos intolerantes al gluten (intestinales). La ficina se puede conjuntar con otras enzimas como la “Papaína o la bromelina” para aumentar su desembargo. En la elaboración de lúpulos, además se puede usar en los tratamientos de alumbrado para la expulsión de aspectos de prótidos asistentes posibilitando una forma limpia y reluciente de los artículos.
c) La información que proporciona la cinética de Michaelis – Menten: Delinea la celeridad de reacción de diversas reacciones enzimáticas. Se denomina así en entereza a “Leonor Michaelis y Maude Menten”. Este ejemplar sólo es apropiado cuando la aglutinación del sustrato es superior que la aglutinación de la enzima, y para estipulaciones de estamento estacionario, es decir, cuando la aglutinación del complejo enzima – sustrato es continuo. Michaelis y Menten formularon un ejemplar sencillo para dilucidar la totalidad de las reacciones catalizadas por enzimas. En este ejemplar la enzima se coordina cambiablemente con su sustrato para constituir el complejo enzima – sustrato (ES) que subseguidamente se trocea para constituir el producto, acción que reconstruye a la enzima. El ejemplar para una partícula de sustrato se aprecia a continuación:
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“EVIDENCIA DE APRENDIZAJE”
(1)
En dónde: S: Es el sustrato. E: Es la enzima. ES: Es el complejo enzima - sustrato o complejo de Michaelis y Menten. k1, k-1 y k2: Son las constantes de velocidad de la reacción. La ecuación de Michaelis y Menten delinean como permutaría la celeridad de reacción con la aglutinación de sustrato:
(2)
En dónde: V0: Es la velocidad inicial de la reacción. Vmax: Es la velocidad máxima. Km: Es la constante de Michaelis y Menten = [S]: Es la concentración de sustrato.
Concentraciones relativas de E y S: La aglutinación de sustrato [S], es excesivamente superior que la de E, de tal forma que la cuantía de sustrato incorporado a la enzima en cualquier momento es demasiado diminuto.
Se asume el estado estacionario: [ES] no permuta con el tiempo, es decir, que la celeridad de constitución de ES es idéntica a aquella para su disgregación. En universal, un mediador en una serie de reacciones está en estamento estacionario cuando su celeridad de simplificación es idéntica a su celeridad de disgregación.
Velocidad inicial: Para el estudio de reacciones enzimáticas, sólo se emplea la celeridad inicial de la reacción, que es la celeridad profesada por la enzima, rápidamente después de que se ha puesto en tocamiento con el sustrato y hasta precedentemente de que se haya gastado el 10% de la aglutinación inicial del mismo. El raciocinio de lo pasado es que en ese instante, la aglutinación del producto de la reacción que se ha apilado, es demasiado diminuta y por ende, las reacciones en el sentido contrario, es decir, el tratamiento del producto en el sustrato único, puede ser apartado.
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“EVIDENCIA DE APRENDIZAJE”
Características de Km: La constante de Michaelis - Menten es particularidad de una enzima y peculiarmente para un sustrato. Evidencia la similitud de la enzima por ese sustrato. Km es aritméticamente idéntica a la aglutinación de sustrato a la cual la celeridad de reacción es la mitad de la Vmax (K m = Vmax/2). Este criterio, K m no cambiaría con la aglutinación de la enzima.
Significado de un Km pequeño: Una tasación aritmética diminuta de k m revela una elevada similitud de la enzima por su sustrato porque a una baja aglutinación del mismo, la enzima ha incrementado ya la mitad de la celeridad máxima.
Significado de un Km grande: Una tasación aritmética elevada de k m revela una baja similitud de la enzima por su sustrato porque a una aglutinación superior del mismo, la enzima incrementa la mitad de la celeridad máxima.
Relación de la velocidad con la concentración de enzima: La celeridad de la reacción es rectamente equitativa a la aglutinación de la enzima a cualquier aglutinación de sustrato. Como arquetipo, si la aglutinación de enzima es acortada a la mitad, la celeridad inicial de la reacción (v0) es acortada asimismo a la mitad de la única.
Orden de la reacción: Cuando [S] es más diminuta que el K m, la celeridad de la reacción es alrededormente idéntica a la aglutinación de sustrato.
d) Las etapas de las reacciones catalizadas enzimáticamente: El tratamiento enzimático sigue las siguientes etapas:
Figura 1: Etapas de las reacciones catalizadas enzimáticamente Inicialmente el sustrato ( S) y la enzima ( E) se fusionan y constituyen un complejo enzima sustrato ( ES). Una vez constituido el complejo ES, este o bien se desintegra en enzima más el sustrato o se transforma el sustrato en producto constituyendo el complejo enzima producto ( EP), que se desintegra para dar enzima ( E) más producto ( P). El tratamiento fue modelado por Michaelis y Menten y le posibilitó adquirir una ecuación, ecuación de Michaelis – Mente en donde la celeridad de la actuación de una enzima es actividad de la cuantía de sustrato asistente, la cuantía de enzima y las particularidades de la enzima, la similitud de la enzima por el sustrato y el poder catalítico de la enzima.
e) ¿Cómo se calculan las velocidades iniciales (V0)?: La esquematización grafica de la ecuación de Michaelis – Menten (v0 cara a [S] 0) es una curva. La v max atañe a la valoración máxima al que tiende la parábola empírica y el k m atañe a la aglutinación de sustrato a la cual la celeridad de la reacción es la mitad de la v max.
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“EVIDENCIA DE APRENDIZAJE”
Figura 2: Representación gráfica de la ecuación de Michaelis – Menten (v0 frente a [S]0) Para decretar claramente las valoraciones de k m y vmax es más fácil emplear la esquematización doble recíproca (1/v 0 frente a 1/[S] 0), ya que es una estría segmentada. Esta esquematización doble recíproca se llama así porque simboliza a Lineweaver – Burk y es una estría en la cual: La pendiente k m/vmax, la abscisa en el origen (1/v 0 = 0) es -1/k m y la ordenada en el origen (1/[S] 0 = 0) es 1/v max. De esta manera, a través de los datos empíricos se puede evaluar representativamente, las valoraciones de k m y vmax de una enzima para numerosos sustratos.
Figura 3: Representación doble recíproca (1/v 0 frente a 1/[S]0) 3. IDENTIFICA LA “TABLA 1. VELOCIDAD INICIAL PARA DISTINTAS CONCENTRACIONES DE BAPNA”, EN EL ARTÍCULO PROPORCIONADO R= A continuación, tenemos la siguiente “Tabla 1. Velocidad inicial para distintas concentraciones de BAPNA”:
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“EVIDENCIA DE APRENDIZAJE”
TABLA I VELOCIDAD INICIAL PARA DISTINTAS CONCENTRACIONES DE BAPNA [BAPNA] M: 0,0006
Vo Ab/s: 0,00118
0,0011
0,00220
0,0017
0,00316
0,0023
0,00405
0,0029
0,00481
0,0038
0,00578
4. CALCULA LOS SIGUIENTES COCIENTES: 1/[BAPNA] Y 1/V0 PARA CADA UNO DE LOS DATOS PROPORCIONADOS EN LA TABLA 1, ES DECIR, DEBES DIVIDIR 1/ENTRE CADA VALOR DE LA TABLA Y COLOCARLOS EN LA SIGUIENTE TABLA: [BAPNA] M: 1/0,0006 = 1666.6666
Vo Ab/s: 1/0,00118 = 847.4576
1/0,0011 = 909.0909
1/0,00220 = 454.5454
1/0,0017 = 588.2352
1/0,00316 = 316.4556
1/0,0023 = 434.7826
1/0,00405 = 246.9135
1/0,0029 = 344.8275
1/0,00481 = 207.9002
1/0,0038 = 263.1578
1/0,00578 = 173.0103
5. GRAFICA LOS DATOS [BAPNA] CONTRA V0, QUE CORRESPONDEN A LOS EJES DE LAS ABSCISAS Y DE LAS ORDENADAS, RESPECTIVAMENTE E INDICA SI LA CINÉTICA OBTENIDA CORRESPONDE A LA PROPUESTA POR MICHAELIS MENTEN. JUSTIFICA TU RESPUESTA. R= A continuación, tenemos el siguiente gráfico sobre los datos obtenidos de [BAPNA] contra v0:
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“EVIDENCIA DE APRENDIZAJE”
CINÉTICA DE VALORES OBTENIDOS 847.4576 s / b A O V
1666.6666 454.5454 909.0909
1
316.4556 588.2352
246.9135 434.7826
207.9002 344.8275
173.0103 263.1578
3
4
5
6
2
[BAPNA] M
[BAPNA] M
Vo Ab/s
La sujeción de v0 con la aglutinación de [BAPNA) prosigue la cinética propuesta por Michaelis – Menten, la gráfica de v0 en actuación de la aglutinación de [BAPNA] es una hipérbola.
6. REALIZA EL GRÁFICO DE LINEWEAVER - BURK, DONDE LOS DATOS DE 1/[BAPNA] Y 1/V0, CORRESPONDEN A LOS EJES DE LAS ABSCISAS Y DE LAS ORDENADAS, RESPECTIVAMENTE. R= A continuación, tenemos el siguiente gráfico de Lineweaver – Burk:
GRÁFICO DE LINEWEAVER - BURK 900 800 700 600 s / 500 b A O400 V
300 200 100 0 0
200
400
600
800
1000
[BAPNA] M
11
1200
1400
1600
1800
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7. EFECTÚA LA LÍNEA DE TENDENCIA O REGRESIÓN LINEAL R= A continuación, tenemos los siguientes datos y la siguiente gráfica con su respectiva línea de tendencia o regresión lineal:
Vo Ab/s [BAPNA] M:
Vo Ab/s:
800
1666.6666 909.0909 588.2352 434.7826 344.8275 263.1578
847.4576 454.5454 316.4556 246.9135 207.9002 173.0103
700
900
y = 0.48x + 37.828 R² = 0.9981
600
s / b 500 A O400 V
Vo Ab/s
300
Linear (Vo Ab/s)
200 100 0 0
500
1000
[BAPNA] M
Datos:
Y= x= b= a=
374.380433 701.126767 0.48001639 37.8280954
Syx=
0.48001639 Pronósticos Y13= Y14= Y15= Y16=
44.0683084 44.5483248 45.0283412 45.5083576
8. ESCRIBE LA ECUACIÓN DEL GRÁFICO R= Y = 0.48x +37.828 R 2 = 0.9981.
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1500
2000
“EVIDENCIA DE APRENDIZAJE”
9. IDENTIFICA EL VALOR DE LA PENDIENTE (M), YA QUE M = KM/VMAX. R= Primeramente, tenemos la siguiente tabla:
[BAPNA] M X: 1666.6666
Vo Ab/s Y: 847.4576
909.0909
454.5454
588.2352
316.4556
434.7826
246.9135
344.8275
207.9002
263.1578
173.0103
Seguidamente, ya que conocemos los valores de “Y, X” proseguimos a realizar nuestro cálculo para identificar el valor de la pendiente (M), es decir, Y = (847.4576/454.5454/316.4556/246.9135/207.9002/173.0103) por los valores de X = (1666.6666/909.0909/588.2352/434.7826/344.8275/263.1578) = 0.48001639.
M = 0.48001639. Finalmente, proseguimos a realizar nuestros cálculos, es decir, M = 0.48001639 -1km/1vmax = -1.
R= M = 0.48001639 -1. 10. CALCULA LAS CONSTANTES CINÉTICAS KM Y VMAX. RECUERDA QUE: a) La abscisa en el origen es -1/Km. b) La ordenada en el origen es 1/Vmax. R= Para poder realizar este punto, tenemos la siguiente tabla la cual realizaremos tomando en cuenta -1/mm y 1/vmax:
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“EVIDENCIA DE APRENDIZAJE”
[BAPNA] M: -1/1666.6666 = -6.0000
Vo Ab/s: 1/847.4576 = 0.0011
-1/909.0909 = -0.0011
1/454.5454 = 0.0022
-1/588.2352 = -0.0017
1/316.4556 = 0.0031
-1/434.7826 = -0.0023
1/246.9135 = 0.0040
-1/344.8275 = -0.0029
1/207.9002 = 0.0048
-1/263.1578 = -0.0038
1/173.0103 = 0.0057
11. ¿QUÉ INDICA CADA CONSTANTE CINÉTICA? R= -1/km: Es la constante de Michaelis – Menten.
1/vmax: La velocidad final para distintas concentraciones de “BAPNA”. 12. REALIZA UNA INVESTIGACIÓN BIBLIOGRÁFICA PARA DETERMINAR CUÁLES SON LOS PRINCIPALES FACTORES FISICOQUÍMICOS QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD DE LA FICINA E INCLÚYELOS EN UN CUADRO COMPARATIVO, DONDE MENCIONES CUAL ES EL EFECTO SOBRE ESTA ENZIMA. R= A continuación, tenemos el siguiente cuadro comparativo sobre los principales factores fisicoquímicos que afectan la actividad de la ficina:
NOMBRE DEL FACTOR FISICOQUÍMICO:
¿CUÁL ES EL EFECTO SOBRE LA ENZIMA FICINA?:
Efecto del pH
La tarea de las enzimas de ficina depende en gran cuantía de la aglutinación de iones de hidrógeno del ambiente, ya que esto perjudica la fase de ionización de las albúminas del lugar activo, del sustrato o del complejo enzima – sustrato. Como ocurre en la totalidad de las reacciones químicas, la celeridad de las enzimas de ficina incrementa con la temperatura, aunque sólo en el intermedio en el que la enzima ficina es permanente y detiene su cabida catalítica; en lances excesivos, cuando se aumenta demasiado la temperatura, se beneficia la desnaturalización y congruentemente este prótido pierde su cabida catalizadora. La función acuosa es un agente que predomina en la actividad enzimática de la ficina. Las viandas se resecan para eludir el desarrollo de bacterianos; no obstante, aún en estas estipulaciones, subsiste la actuación de grandes enzimas de ficina. Los vegetales y los frutos desecados están adheridos a reacciones de desgaste cuando no se inactivan sus enzimas de ficina con un procedimiento paulatino y estas conversiones ocurren
Efecto de la temperatura
Efecto acuoso
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“EVIDENCIA DE APRENDIZAJE”
Efecto de los metales pesados
debido a que el sustrato está en comunicación muy recta con la enzima ficina. Los metales pesados como mercurio, plata y plomo, cohíben la tarea enzimática de la ficina; entretanto, el calcio, magnesio, sodio, potasio, hierro y zinc, se comportan como factores activadores de muchas otras. Este corolario activador se debe posiblemente a que constituyen parte del lugar activo al que se necesitan para el establecimiento del complejo enzima – sustrato o que coadyuvan a sostener la disposición trilongitudinal.
CONCLUSIONES: La ficina es una enzima, una cisteinil – proteinasa, separada de la goma de algunas familias y complejidades de chumberas y albacoras, siendo una de las proteasas de las plantas mejor distinguidas. Es un buen arquetipo de artículos innatos cuyo aprendizaje fue fomentado por su utilización anticipada en medicamentos habituales. En este lance la inicial alusión etnomedicinal de su empleo es la concerniente a determinados autóctonos de América Central y Sudamérica que adquirían goma de la chumbera para el procedimiento de evidentes parasitosis intestinales. La ficina es una enzima empleada en la manufactura con la pretensión de alterar la disposición de féculas y carnes, primordialmente. Entre los tesones más habituales se localizan: Frutos de carnes, féculas, artículos de amasado, lúpulos y cuajadas. Todas las enzimas son prótidos, tienen una disposición tridimensional esférica y solo muestran funcionalidad cuando presentan una colocación espacial que posibilita erigir una distribución estupenda de las albúminas de su núcleo activo o lugar catalítico. Podemos concluir diciendo que, las reacciones enzimáticas aprendidas figuran de dos andadas bien diversificadas, la constitución veloz de un complejo enzima – sustrato y la constitución y segregación pausada del artículo. Cada uno de estos tratamientos está definido por las variantes de celeridad. Se usaron patrones de resina de chumbera reciente, liofilizadas y como sustrato BAPNA (N – benzoil – Bl – Arginina – 4 – Nitroanilida – Clorhidrato), que al afligir proteolíticos, impulsada por la ficina, ocasiona entre otros frutos, para – nitroanilina. El progreso de la reacción se prosiguió por métodos espectrofotométricos. Los efectos adquiridos demuestran y constatan que entrambos patrones muestran la misma actuación, acompañan una cinética de Michaelis – Menten y conducen semejante funcionalidad diferenciada.
FUENTES CONSULTADAS DE ACUERDO AL FORMATO APA: De acuerdo a la plataforma. (2018) instrucciones para realizar la evidencia de aprendizaje de la unidad 1 https://unadmexico.blackboard.com/webapps/blackboard/execute/announcement?method =search&context=mybb&course_id=_46879_1&viewChoice=3 De acuerdo a la plataforma. (2018) unidad 1. Biotransformaciones https://unadmexico.blackboard.com/bbcswebdav/institution/DCSBA/Bloque%201/BT/05/BI B1_151217/U1/Unidad1.Biotransformaciones.pdf
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max de
una enzima
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